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Taux de macromolécules dans les cellules filles après fission


Lorsqu'un procaryote subit une fission binaire, comment se répartissent les macromolécules non ADN entre les deux cellules filles ? Ceci est motivé par des commentaires sur une question précédente et une discussion G+. Je m'intéresse principalement aux modèles mathématiques explicites.


Modèle naïf

Pour l'ADN, chaque copie est attachée à une partie différente de la membrane cellulaire, pour s'assurer que chacune des filles reçoit une copie. Autant que je sache, il n'y a pas de mécanisme aussi spécifique en place pour les autres macromolécules. Si nous sommes autorisés à supposer que les macromolécules non ADN sont distribuées uniformément à travers la cellule mère, cela signifierait que les deux cellules filles recevraient la moitié des protéines dans les fluctuations statistiques. Cela a une signification particulière : s'il y a $N$ molécules de type A chez le parent, alors la différence de nombre de molécules de type A chez les deux filles après fission sera de l'ordre de $sqrt{N}$.

Cependant, ce modèle peut être erroné. Par exemple, au fur et à mesure de la formation de la nouvelle paroi cellulaire, elle pourrait contenir des pompes spécifiques qui équilibrent les niveaux de protéines en deçà du hasard (produisant une différence moyenne inférieure à $sqrt{N}$) ou de créer des asymétries supérieures au hasard. En variante, la distribution initiale des macromolécules dans le parent pourrait être loin d'être symétrique pour d'autres raisons. Quel est le cas ?

Si le modèle naïf est correct, existe-t-il des preuves expérimentales le montrant explicitement ?


Il y a de nombreuses années, j'ai travaillé dans le domaine de la chimiotaxie bactérienne, et votre question m'a fait penser à cet article :

JL Spudich & DE Koshland Jr. (1976) Individualité non génétique : hasard dans la cellule unique. La nature 262:467-471.

Les auteurs rapportent une analyse du comportement chimiotactique de cellules bactériennes individuelles à partir d'une seule culture homogène. Ils trouvent des différences marquées entre les individus, et leur modèle préféré est ce qu'ils appellent une variation poissonnienne dans l'héritage des protéines clés qui sont présentes en petit nombre.

Selon ISI Web of Science, cet article a été cité 241 fois - on peut supposer qu'au moins certains de ces articles pourraient concerner d'autres exemples plus récents de ce type de phénomène.


Fission binaire : définition et processus

Contrairement aux cellules eucaryotes trouvées dans les formes de vie supérieures, les cellules procaryotes, telles que les bactéries unicellulaires, ont pas de noyau et ne peut pas se reproduire par duplication des chromosomes du noyau.

Au lieu de cela, ils se multiplient par un processus appelé fission binaire, dans lequel la cellule se divise simplement en deux. Une partie de la stratégie de survie bactérienne consiste à se reproduire le plus rapidement possible lorsque les conditions sont favorables. Lorsque la température est bonne et que la nourriture est disponible, la fission binaire permet une croissance cellulaire rapide.

Les nouvelles cellules doivent toujours être les mêmes que les cellules mères, donc le matériel génétique doit être identique. Cela signifie que les molécules d'ADN de la cellule doivent être dupliquées pendant le processus de fission binaire. Bien que cela ajoute des étapes supplémentaires, la fission binaire est toujours beaucoup plus simple et plus rapide que cellule eukaryotique reproduction et est bien adapté au comportement des bactéries.


La croissance des cellules bactériennes et ndash expliquée ! (Avec figurine) | Microbiologie

Une cellule bactérienne individuelle grossit lorsque les conditions environnementales sont favorables à sa croissance. Chaque cellule grandit jusqu'à environ le double de sa taille (Figure 2.15).

Dans le cas des bactéries sphériques, le diamètre de la cellule double, tandis que dans d'autres, la cellule s'allonge pour doubler sa longueur d'origine.

Une telle croissance est appelée ‘croissance cellulaire’. Une fois qu'une cellule bactérienne atteint presque le double de sa taille, elle se divise en deux cellules par un processus appelé "fission binaire". Ainsi, la reproduction des bactéries se fait par fission binaire. Le terme binaire implique que chaque cellule bactérienne mère se divise (fission : division) en deux (bi : deux) cellules bactériennes filles.

Au cours de la division, la membrane cellulaire et la paroi cellulaire au milieu de la cellule mère se développent vers l'intérieur des côtés opposés jusqu'à ce qu'elles se rencontrent et à partir d'une paroi de séparation appelée «septum».

Le septum divise la cellule en deux moitiés égales, qui se pincent plus tard pour former deux nouvelles cellules mères filles, sa molécule d'ADN se réplique en deux molécules d'ADN similaires, de sorte que chaque cellule fille reçoit une molécule d'ADN. D'autres substances cellulaires sont également réparties également entre les deux cellules filles.

Croissance des bactéries :

Dans le cas de plantes et d'animaux supérieurs, la croissance implique une augmentation de la taille d'un individu. Bien que chaque cellule bactérienne croît également par augmentation de sa taille, une telle croissance cellulaire est difficilement perceptible d'ordinaire et a peu d'importance plutôt c'est le nombre de cellules produites à la fin d'un certain intervalle de temps, qui peut être perçu et a défini importance.

C'est pourquoi la «croissance des bactéries» est définie comme une augmentation du nombre de cellules bactériennes. Le "taux de croissance" des bactéries est défini comme l'augmentation du nombre de cellules bactériennes par unité de temps. Le temps nécessaire pour qu'une population donnée de bactéries double s'appelle le ‘temps de génération’ ou le ‘temps de doublement’. Elle varie selon les bactéries de quelques minutes à quelques heures.

Croissance exponentielle ou logarithmique :

Comme la croissance des bactéries a lieu par fission binaire, une seule bactérie (1) se développe comme 1,2,4,8,16 et ainsi de suite, ce qui peut également être exprimé comme 1 x 2 0 , 1 x 2 1 , 1 x 2 2 , 1 x 2 3 , 1 x 2 4 ,……………….. 1 x 2 n respectivement. Ce type de croissance, dans lequel le nombre de cellules double au cours de chaque unité de temps (temps de génération), est appelé ‘croissance exponentielle’ ou ‘croissance logarithmique’. La croissance logarithmique est beaucoup plus rapide que la croissance arithmétique (1, 2, 3, 4, 5, 6, 7….) ou la croissance géométrique (1, 2, 4, 8, 16, 32……).

Bien que, apparemment, il suive une croissance géométrique, après quelques générations, il se développe comme 1, 10, 100, 1000, 10000………. (10 0 , 10 1 , 10 2 , 10 3 , 10 4 ……..) Dont les valeurs logarithmiques sont 0, 1, 2, 3, 4……..respectivement ?

Si le nombre initial de bactéries est N0 au lieu de 1, puis après ‘n’ nombre de générations, le nombre final de bactéries (N) sera N0x 2 n .

Ainsi, le nombre final de bactéries peut être obtenu en utilisant l'équation suivante :

N : nombre final de bactéries,

N0: Nombre initial de bactéries et

L'équation pour trouver le nombre de générations (n) est dérivée de l'équation ci-dessus comme suit :

=> Journal N = journal (N0 x 2 n ) (en prenant la bûche des deux côtés)

=> Journal N = journal N0 + log 2 n (… log a x b = log a + log b)

=> Journal N = journal N0 + n log 2 (… log a x = x log a)

Courbe de croissance :

La croissance des bactéries se déroule en quatre phases comme indiqué ci-dessous. Un tracé du log du nombre de bactéries en fonction du temps donne une courbe typique appelée «courbe de croissance» (figure 2.16).

Lorsqu'un inoculum de bactéries est inoculé dans un milieu de culture frais approprié, la croissance logarithmique normale ne commence généralement pas immédiatement, mais commence après un certain laps de temps. Ce laps de temps entre l'inoculation et le début de la croissance logarithmique normale des bactéries est appelé ‘lag phase’.

Pendant cette période, les bactéries s'acclimatent au nouvel environnement du milieu de culture frais, qui n'est pas le même que l'environnement dans lequel il a été prélevé. Dans cette phase, la bactérie se développe très lentement par division par fission binaire. Par conséquent, dans la courbe de croissance, la phase de latence n'est que légèrement ascendante.

Une phase de latence ne se produit généralement pas si les inoculums proviennent d'une culture en croissance exponentielle et sont inoculés dans un milieu de culture frais similaire à celui dont ils ont été extraits et maintenus dans des conditions de croissance similaires.

2. Phase de journalisation (phase exponentielle) :

Pendant cette période, la bactérie croît au rythme le plus rapide de manière logarithmique (exponentielle). La croissance maximale a lieu pendant cette phase. Le temps de génération et le taux de croissance restent presque constants. Par conséquent, dans la courbe de croissance, la phase log montre une forte augmentation à partir de la fin de la phase de latence.

Dans la phase stationnaire, le nombre de cellules dans la culture reste presque constant. Une croissance exponentielle indéfinie est impossible et peut être comparée à l'histoire d'un pauvre mendiant se moquant d'un roi en demandant une simple aumône double les allumettes chaque jour pendant un an en commençant par un. (1,2,4,8,16,32,64,128,256,512,1024, 2048,4096,8192,16384, 32768, 65536,131072,262144,5 24288, 1048576, 2097152, 4194304, 8388608,16777216, 3354432, 6708864, 13417728, 26835456, 53670912,………………….. seulement en un mois).

Il a également été calculé qu'une bactérie pesant seulement 10 à 12 grammes et ayant un temps de génération de 20 minutes, si elle croît de façon exponentielle pendant 48 heures, produirait une population pesant environ 4000 fois le poids de la terre.

La croissance exponentielle ne se poursuit pas indéfiniment et cesse après un certain temps pour deux raisons : a) Le milieu de culture devient tellement surpeuplé que les nutriments essentiels qu'il contient sont épuisés et deviennent indisponibles après un certain temps et les métabolites de déchets toxiques produits par les bactéries s'accumulent à des niveaux inhibiteurs.

Ceux-ci conduisent au début de la mort des cellules bactériennes dans la culture. Bien que les cellules se reproduisent par fission binaire et que la croissance se poursuive sans relâche, le nombre de cellules produites est presque égal au nombre de cellules qui meurent. Cela conduit à la phase stationnaire.

4. Phase de déclin (phase de mort) :

Dans cette phase, le nombre de cellules bactériennes dans la culture diminue. Au fur et à mesure que de plus en plus de métabolites toxiques s'accumulent dans le milieu, de plus en plus de cellules commencent à mourir. Cela conduit à la mort de plus de cellules qu'il n'en produit. En conséquence, le nombre de cellules diminue. La phase de mort se produit également de manière exponentielle (logarithmiquement), mais à un rythme beaucoup plus lent que celui de la phase de croissance exponentielle.


Sommaire

Dans les divisions cellulaires procaryotes et eucaryotes, l'ADN génomique est répliqué et chaque copie est allouée à une cellule fille. Le contenu cytoplasmique est également réparti uniformément dans les nouvelles cellules. Cependant, il existe de nombreuses différences entre la division cellulaire procaryote et eucaryote. Les bactéries ont un seul chromosome d'ADN circulaire et aucun noyau. Par conséquent, la mitose n'est pas nécessaire dans la division cellulaire bactérienne. La cytokinèse bactérienne est dirigée par un anneau composé d'une protéine appelée FtsZ. La croissance interne du matériau de la membrane et de la paroi cellulaire à partir de la périphérie des cellules entraîne la formation d'un septum qui finit par former les parois cellulaires séparées des cellules filles.


Biologie 171

À la fin de cette section, vous serez en mesure d'effectuer les opérations suivantes :

  • Décrire le processus de fission binaire chez les procaryotes
  • Expliquer comment les protéines FtsZ et tubuline sont des exemples d'homologie

Les procaryotes, comme les bactéries, produisent des cellules filles par fission binaire. Pour les organismes unicellulaires, la division cellulaire est la seule méthode pour produire de nouveaux individus. Dans les cellules procaryotes et eucaryotes, le résultat de la reproduction cellulaire est une paire de cellules filles génétiquement identiques à la cellule mère. Dans les organismes unicellulaires, les cellules filles sont des individus.

Pour obtenir le résultat de la progéniture clonée, certaines étapes sont essentielles. L'ADN génomique doit être répliqué, puis alloué aux cellules filles, le contenu cytoplasmique doit également être divisé pour donner aux deux nouvelles cellules la machinerie cellulaire nécessaire à la vie. Comme nous l'avons vu avec les cellules bactériennes, le génome est constitué d'un seul chromosome d'ADN circulaire, par conséquent, le processus de division cellulaire est simplifié. La caryocinèse est inutile car il n'y a pas de véritable noyau et donc pas besoin de diriger une copie des multiples chromosomes dans chaque cellule fille. Ce type de division cellulaire est appelé fission binaire (procaryote).

Fission binaire

En raison de la relative simplicité des procaryotes, le processus de division cellulaire est un processus moins compliqué et beaucoup plus rapide que la division cellulaire chez les eucaryotes. Pour passer en revue les informations générales sur la division cellulaire dont nous avons discuté au début de ce chapitre, rappelons que le chromosome d'ADN circulaire unique des bactéries occupe un emplacement spécifique, la région nucléoïde, au sein de la cellule (Revue). Bien que l'ADN du nucléoïde soit associé à des protéines qui aident à emballer la molécule dans une taille compacte, il n'y a pas de protéines histones et donc pas de nucléosomes chez les procaryotes. Les protéines d'emballage des bactéries sont cependant liées aux protéines de cohésine et de condensine impliquées dans la compaction chromosomique des eucaryotes.

Le chromosome bactérien est attaché à la membrane plasmique à peu près au milieu de la cellule. Le point de départ de la réplication, l'origine , est proche du site de liaison du chromosome à la membrane plasmique ((Figure)). La réplication de l'ADN est bidirectionnelle, s'éloignant de l'origine sur les deux brins de la boucle simultanément. Au fur et à mesure que les nouveaux doubles brins sont formés, chaque point d'origine s'éloigne de la fixation de la paroi cellulaire vers les extrémités opposées de la cellule. Au fur et à mesure que la cellule s'allonge, la membrane en croissance facilite le transport des chromosomes. Une fois que les chromosomes ont franchi le point médian de la cellule allongée, la séparation cytoplasmique commence. La formation d'un anneau composé d'unités répétitives d'une protéine appelée FtsZ (abréviation de « filamenting temperature-sensible mutant Z ») dirige la partition entre les nucléoïdes. La formation de l'anneau FtsZ déclenche l'accumulation d'autres protéines qui travaillent ensemble pour recruter de nouveaux matériaux de membrane et de paroi cellulaire sur le site. Un septum se forme entre les nucléoïdes filles, s'étendant progressivement de la périphérie vers le centre de la cellule. Lorsque les nouvelles parois cellulaires sont en place, les cellules filles se séparent.


Le moment précis et la formation du fuseau mitotique sont essentiels au succès de la division cellulaire eucaryote. Les cellules procaryotes, en revanche, ne subissent pas de caryocinèse et n'ont donc pas besoin de fuseau mitotique. Cependant, la protéine FtsZ qui joue un rôle vital dans la cytokinèse procaryote est structurellement et fonctionnellement très similaire à la tubuline, la pierre angulaire des microtubules qui constituent les fibres du fuseau mitotique nécessaires à la division nucléaire eucaryote. Les protéines FtsZ peuvent former des filaments, des anneaux et d'autres structures tridimensionnelles qui ressemblent à la façon dont la tubuline forme des microtubules, des centrioles et divers composants du cytosquelette. De plus, le FtsZ et la tubuline utilisent la même source d'énergie, le GTP (guanosine triphosphate), pour assembler et désassembler rapidement des structures complexes.

FtsZ et la tubuline sont considérés comme des structures homologues dérivées d'origines évolutives communes. Dans cet exemple, FtsZ est la protéine ancêtre de la tubuline (une protéine dérivée de l'évolution). Alors que les deux protéines se trouvent dans des organismes existants, la fonction de la tubuline a considérablement évolué et s'est diversifiée depuis son évolution à partir de son origine procaryote FtsZ. Une étude des composants d'assemblage mitotique trouvés dans les eucaryotes unicellulaires actuels révèle des étapes intermédiaires cruciales vers les génomes complexes enfermés dans une membrane des eucaryotes multicellulaires ((Figure)).

Appareil de division cellulaire parmi divers organismes
Structure du matériel génétique Division des matières nucléaires Séparation des cellules filles
Procaryotes Il n'y a pas de noyau. Le chromosome unique et circulaire existe dans une région du cytoplasme appelée nucléoïde. Se produit par fission binaire. Au fur et à mesure que le chromosome est répliqué, les deux copies se déplacent vers les extrémités opposées de la cellule par un mécanisme inconnu. Les protéines FtsZ s'assemblent en un anneau qui pince la cellule en deux.
Certains protistes Des chromosomes linéaires existent dans le noyau. Les chromosomes se fixent à l'enveloppe nucléaire, qui reste intacte. Le fuseau mitotique traverse l'enveloppe et allonge la cellule. Il n'existe pas de centrioles. Les microfilaments forment un sillon de clivage qui pince la cellule en deux.
Autres protistes Des chromosomes linéaires enroulés autour des histones existent dans le noyau. Un fuseau mitotique se forme à partir des centrioles et traverse la membrane nucléaire, qui reste intacte. Les chromosomes se fixent au fuseau mitotique, qui sépare les chromosomes et allonge la cellule. Les microfilaments forment un sillon de clivage qui pince la cellule en deux.
Cellules animales Des chromosomes linéaires existent dans le noyau. Un fuseau mitotique se forme à partir des centrosomes. L'enveloppe nucléaire se dissout. Les chromosomes se fixent au fuseau mitotique, qui sépare les chromosomes et allonge la cellule. Les microfilaments forment un sillon de clivage qui pince la cellule en deux.

Résumé de la section

Dans les divisions cellulaires procaryotes et eucaryotes, l'ADN génomique est répliqué, puis chaque copie est allouée à une cellule fille. De plus, le contenu cytoplasmique est divisé uniformément et distribué aux nouvelles cellules. Cependant, il existe de nombreuses différences entre la division cellulaire procaryote et eucaryote. Les bactéries ont un seul chromosome d'ADN circulaire mais pas de noyau. Par conséquent, la mitose (caryocinèse) n'est pas nécessaire dans la division cellulaire bactérienne. La cytokinèse bactérienne est dirigée par un anneau composé d'une protéine appelée FtsZ. La croissance du matériau de la membrane et de la paroi cellulaire à partir de la périphérie des cellules entraîne la formation d'un septum qui construit finalement les parois cellulaires séparées des cellules filles.

Réponse libre

Nommez les composants communs de la division cellulaire eucaryote et de la fission binaire.

Les composants communs de la division cellulaire eucaryote et de la fission binaire sont la duplication de l'ADN, la ségrégation des chromosomes dupliqués et la division du contenu cytoplasmique.

Décrire comment les chromosomes bactériens dupliqués sont distribués dans de nouvelles cellules filles sans la direction du fuseau mitotique.

Au fur et à mesure que le chromosome est dupliqué, chaque origine s'éloigne du point de départ de la réplication. Les chromosomes sont attachés à la membrane cellulaire via des protéines. La croissance de la membrane à mesure que la cellule s'allonge facilite leur mouvement.

Glossaire


Fond

De nombreux organismes unicellulaires vieillissent : au fil du temps, ils se divisent plus lentement et finissent par mourir. Chez la levure bourgeonnante, la ségrégation asymétrique des dommages cellulaires entraîne le vieillissement des cellules mères et le rajeunissement des filles. Nous émettons l'hypothèse que les organismes chez lesquels cette asymétrie fait défaut, ou peut être modulée, pourraient ne pas subir de vieillissement.

Résultats

Nous avons effectué une analyse généalogique complète des microcolonies de la levure de fission Schizosaccharomyces pombe croissant à partir d'une seule cellule. Lorsque les cellules ont été cultivées dans des conditions favorables, aucune des lignées n'a présenté de vieillissement, qui est défini comme une augmentation consécutive du temps de division et une probabilité de décès accrue. Dans des conditions favorables, peu de cellules sont mortes et leur mort a été aléatoire et soudaine plutôt que suite à une augmentation progressive du temps de division. La mort cellulaire était corrélée à l'hérédité des agrégats de protéines associées à Hsp104. Après le stress, les cellules qui ont hérité de gros agrégats ont vieilli, montrant une augmentation consécutive du temps de division et une probabilité de décès accrue. Leurs sœurs, qui ont hérité de peu ou pas d'agrégats, n'ont pas vieilli.

Conclusion

Nous concluons que S. pombe ne vieillit pas dans des conditions de croissance favorables, mais le fait sous stress. Cette transition semble être passive plutôt qu'active et résulte de la formation d'un seul grand agrégat, qui se sépare de manière asymétrique lors de la division cellulaire ultérieure. Nous soutenons que cette ségrégation asymétrique induite par les dommages a évolué pour sacrifier certaines cellules afin que d'autres puissent survivre indemnes après de graves stress environnementaux.


Les références

Palade, G. E. Une étude au microscope électronique de la structure mitochondriale. J. Histochem. Cytochem. 1, 188–211 (1953).

Bereiter-Hahn, J. Comportement des mitochondries dans la cellule vivante. Int. Rév. Cytol. 122, 1–63 (1990).

Skulachev, V. P. Filaments et clusters mitochondriaux en tant que câbles de transmission de puissance intracellulaires. Tendances Biochem. Sci. 26, 23–29 (2001).

Collins, T.J., Berridge, M.J., Lipp, P. & Bootman, M.D. Les mitochondries sont morphologiquement et fonctionnellement hétérogènes au sein des cellules. EMBO J. 21, 1616–1627 (2002).

Detmer, S.A. & Chan, D.C. Fonctions et dysfonctionnements de la dynamique mitochondriale. Nature Rév. Mol. Cell Biol. 8, 870–879 (2007).

Hoppins, S., Lackner, L. & Nunnari, J. Les machines qui divisent et fusionnent les mitochondries. Annu. Rév. Biochem. 76, 751–780 (2007).

Okamoto, K. & Shaw, J. M. Morphologie et dynamique mitochondriale chez la levure et les eucaryotes multicellulaires. Annu. le révérend Genet. 39, 503–536 (2005).

Martens, S. & McMahon, H. T. Mécanismes de fusion membranaire : acteurs disparates et principes communs. Nature Rév. Mol. Cell Biol. 9, 543–556 (2008).

Hales, K. G. & Fuller, M. T. Fusion mitochondriale régulée par le développement médiée par une GTPase prédite, nouvelle et conservée. Cellule 90, 121–129 (1997). Rapporte l'identification du premier médiateur connu de la fusion mitochondriale et, en même temps, décrit le rôle de la fusion dans le remodelage des mitochondries au cours de la spermatogenèse.

Rapaport, D., Brunner, M., Neupert, W. & Westermann, B. Fzo1p est une protéine de la membrane externe mitochondriale essentielle à la biogenèse des mitochondries fonctionnelles dans Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 273, 20150–20155 (1998).

Hermann, G.J. et al. La fusion mitochondriale chez la levure nécessite la GTPase transmembranaire Fzo1p. J. Cell Biol. 143, 359–373 (1998).

Kanazawa, T. et al. Les C. elegans L'homologue Opa1 EAT-3 est essentiel pour la résistance aux radicaux libres. PLoS Genet. 4, e1000022 (2008).

Santel, A. & Fuller, M. T. Contrôle de la morphologie mitochondriale par une mitofusine humaine. J. Cell Sci. 114, 867–874 (2001).

Fritz, S., Rapaport, D., Klanner, E., Neupert, W. & Westermann, B. La connexion des membranes externes et internes mitochondriales par Fzo1 est essentielle pour la fusion organellaire. J. Cell Biol. 152, 683–692 (2001).

Rojo, M., Legros, F., Chateau, D. & Lombes, A. Topologie membranaire et ciblage mitochondrial des mitofusines, homologues mammifères omniprésents de la transmembrane GTPase Fzo. J. Cell Sci. 115, 1663–1674 (2002).

Meeusen, S. et al. La fusion de la membrane interne mitochondriale et le maintien de la crête nécessitent la GTPase Mgm1 liée à la dynamine. Cellule 127, 383–395 (2006).

Herlan, M., Vogel, F., Bornhövd, C., Neupert, W. & Reichert, A. S. Le traitement de Mgm1 par la protéase de type rhomboïde Pcp1 est requis pour le maintien de la morphologie mitochondriale et de l'ADN mitochondrial. J. Biol. Chem. 278, 27781–27788 (2003).

McQuibban, G. A., Saurya, S. & Freeman, M. Remodelage de la membrane mitochondriale régulé par une protéase rhomboïde conservée. La nature 423, 537–541 (2003).

Cipolat, S., Martins de Brito, O., Dal Zilio, B. & Scorrano, L. OPA1 nécessite la mitofusine 1 pour favoriser la fusion mitochondriale. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 101, 15927–15932 (2004).

Yarosh, W. et al. Les mécanismes moléculaires de l'atrophie optique médiée par OPA1 dans Drosophile modèle et perspectives de traitement antioxydant. PLoS Genet. 4, e6 (2008).

Cipolat, S. et al. Le rhomboïde mitochondrial PARL régule le cytochrome c libération au cours de l'apoptose via le remodelage des crêtes dépendant d'OPA1. Cellule 126, 163–175 (2006).

Griparic, L., Kanazawa, T. & amp van der Bliek, A. M. Régulation de la protéine mitochondriale de type dynamine Opa1 par clivage protéolytique. J. Cell Biol. 178, 757–764 (2007).

Ishihara, N., Fujita, Y., Oka, T. & Mihara, K. Régulation de la morphologie mitochondriale par clivage protéolytique de l'OPA1. EMBO J. 25, 2966–2977 (2006).

Ehses, S. et al. Régulation du traitement d'OPA1 et de la fusion mitochondriale par les isoenzymes de la protéase m-AAA et OMA1. J. Cell Biol. 187, 1023–1036 (2009).

Song, Z., Chen, H., Fiket, M., Alexander, C. & Chan, D. C. Le traitement OPA1 contrôle la fusion mitochondriale et est régulé par l'épissage de l'ARNm, le potentiel membranaire et Yme1L. J. Cell Biol. 178, 749–755 (2007).

Head, B., Griparic, L., Amiri, M., Gandre-Babbe, S. & van der Bliek, A. M. Inactivation protéolytique inductible de l'OPA1 médiée par la protéase OMA1 dans les cellules de mammifères. J. Cell Biol. 187, 959–966 (2009).

Wong, E.D. et al. La GTPase liée à la dynamine, Mgm1p, est une protéine de l'espace intermembranaire nécessaire au maintien des mitochondries compétentes pour la fusion. J. Cell Biol. 151, 341–352 (2000).

Chen, H. et al. Les mitofusines Mfn1 et Mfn2 régulent de manière coordonnée la fusion mitochondriale et sont essentielles au développement embryonnaire. J. Cell Biol. 160, 189–200 (2003). Démontre que les deux isoformes de la mitofusine de mammifères sont nécessaires pour favoriser la fusion mitochondriale et jouer un rôle essentiel dans le développement.

Olichon, A. et al. La perte d'OPA1 perturbe la structure et l'intégrité de la membrane interne mitochondriale, conduisant au cytochrome c libération et apoptose. J. Biol. Chem. 278, 7743–7746 (2003).

Meeusen, S., McCaffery, J. M. & Nunnari, J. Les intermédiaires de fusion mitochondriale révélés in vitro. Science 305, 1747–1752 (2004). Décrit un in vitro test qui a été utilisé pour disséquer les étapes distinctes de la fusion mitochondriale à double membrane.

Koshiba, T. et al. Base structurelle de l'attache mitochondriale par des complexes de mitofusine. Science 305, 858–862 (2004).

DeVay, R.M. et al. Le co-assemblage des isoformes de Mgm1 nécessite de la cardiolipine et médie la fusion de la membrane interne mitochondriale. J. Cell Biol. 186, 793–803 (2009).

Malka, F. et al. Fusion séparée des membranes mitochondriales externe et interne. Représentant EMBO 6, 853–859 (2005).

Sesaki, H. & Jensen, R.E. UGO1 code pour une protéine de la membrane externe nécessaire à la fusion mitochondriale. J. Cell Biol. 152, 1123–1134 (2001).

Hoppins, S., Horner, J., Song, C., McCaffery, J. M. & Nunnari, J. La fusion des membranes externes et internes mitochondriales nécessite une protéine porteuse modifiée. J. Cell Biol. 184, 569–581 (2009).

Sesaki, H. & Jensen, R. E. Ugo1p relie les GTPases Fzo1p et Mgm1p pour la fusion mitochondriale. J. Biol. Chem. 279, 28298–28303 (2004).

Praefcke, G. J. & McMahon, H. T. La superfamille de la dynamine : tubulure membranaire universelle et molécules de fission ? Nature Rév. Mol. Cell Biol. 5, 133–147 (2004).

Smirnowa, E., Shurland, D. L., Ryazantsev, S. N. & van der Bliek, A. M. Une protéine liée à la dynamine humaine contrôle la distribution des mitochondries. J. Cell Biol. 143, 351–358 (1998).

Otsuga, D. et al. La GTPase liée à la dynamine, Dnm1p, contrôle la morphologie mitochondriale chez la levure. J. Cell Biol. 143, 333–349 (1998).

Mozdy, A., McCaffery, J. M. & Shaw, J. M. Dnm1p La fusion mitochondriale médiée par la GTPase est un processus en plusieurs étapes nécessitant le nouveau composant membranaire intégral Fis1p. J. Cell Biol. 151, 367–379 (2000).

Tieu, Q. & Nunnari, J. Mdv1p est une protéine répétée WD qui interagit avec la GTPase liée à la dynamine, Dnm1p, pour déclencher la division mitochondriale. J. Cell Biol. 151, 353–365 (2000).

Zhang, Y. & Chan, D. C. Base structurelle pour le recrutement de complexes de fission mitochondriale par Fis1. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 104, 18526–18530 (2007).

Tieu, Q., Okreglak, V., Naylor, K. & Nunnari, J. La protéine de répétition WD, Mdv1p, fonctionne comme un adaptateur moléculaire en interagissant avec Dnm1p et Fis1p pendant la fission mitochondriale. J. Cell Biol. 158, 445–452 (2002).

Lackner, L. L., Horner, J. S. & Nunnari, J. Analyse mécanistique d'un effecteur de dynamine. Science 325, 874–877 (2009).

Ingerman, E. et al. Dnm1 forme des spirales qui sont structurellement adaptées pour s'adapter aux mitochondries. J. Cell Biol. 170, 1021–1027 (2005). Rapport des références 44 et 45 in vitro études fournissant des informations mécanistiques sur l'auto-assemblage de Dnm1 en structures hélicoïdales censées entraîner la scission de la membrane.

Griffin, E. E., Graumann, J. & Chan, D. C. La protéine WD40 Caf4p est un composant de la machinerie de fission mitochondriale et recrute Dnm1p dans les mitochondries. J. Cell Biol. 170, 237–248 (2005).

Schauss, A. C., Bewersdorf, J. & Jakobs, S. Fis1p et Caf4p, mais pas Mdv1p, déterminent la localisation polaire des amas de Dnm1p sur la surface mitochondriale. J. Cell Sci. 119, 3098–3106 (2006).

Dimmer, K.S. et al. Base génétique de la fonction mitochondriale et de la morphologie chez Saccharomyces cerevisiae. Mol. Biol. Cellule 13, 847–853 (2002). Décrit un criblage systématique à l'échelle du génome chez la levure qui a conduit à la découverte de plusieurs gènes affectant la dynamique mitochondriale, notamment MDM30, MDM33, MDM36, NUM1 et PCP1.

Cerveny, K. L., Studer, S. L., Jensen, R. E. & Sesaki, H. La division et la distribution des mitochondries de levure nécessitent la protéine corticale Num1. Dév. Cellule 12, 363–375 (2007).

Hammermeister, M., Schödel, K. & Westermann, B. Mdm36 est une protéine mitochondriale favorisant la fission dans Saccharomyces cerevisiae. Mol. Biol. Cellule 21, 2443–2452 (2010).

Roux, A., Uyhazi, K., Frost, A. & De Camilli, P. La torsion dépendante du GTP de la dynamine implique une constriction et une tension dans la fission membranaire. La nature 441, 528–531 (2006).

Yoon, Y., Krueger, E. W., Oswald, B. J. & McNiven, M. A. La protéine mitochondriale hFis1 régule la fission mitochondriale dans les cellules de mammifères grâce à une interaction avec la protéine de type dynamine DLP1. Mol. Cellule. Biol. 23, 5409–5420 (2003).

James, D. I., Parone, P. A., Mattenberger, Y. & Martinou, J. C. hFis1, un nouveau composant de la machinerie de fission mitochondriale des mammifères. J. Biol. Chem. 278, 36373–36379 (2003).

Lee, Y.J., Jeong, S.Y., Karbowski, M., Smith, C.L. & Youle, R.J. Rôles des médiateurs de la fission et de la fusion mitochondriale des mammifères Fis1, Drp1 et Opa1 dans l'apoptose. Mol. Biol. Cellule 15, 5001–5011 (2004).

Breckenridge, D.G. et al. Caenorhabditis elegans drp-1 et fis-2 réguler des voies distinctes d'exécution de la mort cellulaire en aval de céd-3 et indépendant de ced-9. Mol. Cellule 31, 586–597 (2008).

Gandre-Babbe, S. & amp van der Bliek, A. M. La nouvelle protéine membranaire ancrée dans la queue Mff contrôle la fission mitochondriale et peroxysomale dans les cellules de mammifères. Mol. Biol. Cellule 19, 2402–2412 (2008).

Labrousse, A.M., Zappaterra, M.D., Rube, D.A. & van der Bliek, A.M. C. elegans la protéine DRP-1 liée à la dynamine contrôle la rupture de la membrane externe mitochondriale. Mol. Cellule 4, 815–826 (1999).

Legesse-Miller, A., Massol, R. H. & Kirchhausen, T. Constriction et le recrutement Dnm1p sont des processus distincts dans la fission mitochondriale. Mol. Biol. Cellule 14, 1953–1963 (2003).

Jakobs, S. et al. Dynamique spatiale et temporelle des mitochondries de levures bourgeonnantes dépourvues du composant de division Fis1p. J. Cell Sci. 116, 2005–2014 (2003).

Messerschmitt, M. et al. La protéine de la membrane interne Mdm33 contrôle la morphologie mitochondriale chez la levure. J. Cell Biol. 160, 553–564 (2003).

Tondera, D. et al. La protéine mitochondriale MTP18 contribue à la fission mitochondriale dans les cellules de mammifères. J. Cell Sci. 118, 3049–3059 (2005).

Sesaki, H. & Jensen, R. E. Division versus fusion : Dnm1p et Fzo1p régulent de manière antagoniste la forme mitochondriale. J. Cell Biol. 147, 699–706 (1999).

Bleazard, W. et al. La GTPase Dnm1 liée à la dynamine régule la fission mitochondriale chez la levure. Nature Cell Biol. 1, 298–304 (1999). Les références 62 et 63 montrent chez la levure que la fusion et la fission sont des activités antagonistes et équilibrées qui sont toutes deux nécessaires au maintien de la morphologie mitochondriale.

Fritz, S., Weinbach, N. & Westermann, B. Mdm30 est une protéine F-box requise pour le maintien des mitochondries capables de fusion chez la levure. Mol. Biol. Cellule 14, 2303–2313 (2003).

Cohen, M. M., Leboucher, G. P., Livnat-Levanon, N., Glickman, M. H. & Weissman, A. M. Dégradation dépendante de l'ubiquitine-protéasome d'une mitofusine, un régulateur critique de la fusion mitochondriale. Mol. Biol. Cellule 19, 2457–2464 (2008).

Amiott, E. A., Cohen, M. M., Saint-Georges, Y., Weissman, A. M. & Shaw, J. M. Une mutation associée à la neuropathie CMT2A provoque des défauts dans l'hydrolyse du Fzo1 GTP, l'ubiquitylation et le renouvellement des protéines. Mol. Biol. Cellule 20, 5026–5035 (2009).

Herlan, M., Bornhövd, C., Hell, K., Neupert, W. & amp Reichert, A. S. La topogenèse alternative de Mgm1 et la morphologie mitochondriale dépendent de l'ATP et d'un moteur d'importation fonctionnel. J. Cell Biol. 165, 167–173 (2004). Formulation d'une hypothèse attrayante qui suggère qu'un traitement alternatif de Mgm1 pourrait adapter les taux de fusion mitochondriale aux niveaux d'ATP de la matrice.

Baricault, L. et al. Le clivage d'OPA1 dépend de la diminution du niveau d'ATP mitochondrial et des métaux bivalents. Exp. Rés. 313, 3800–3808 (2007).

Nakamura, N., Kimura, Y., Tokuda, M., Honda, S. & Hirose, S. MARCH-V est une nouvelle protéine liant la mitofusine 2 et Drp1 capable de modifier la morphologie mitochondriale. Représentant EMBO 7, 1019–1022 (2006).

Karbowski, M., Neutzner, A. & Youle, R. J. L'ubiquitine ligase E3 mitochondriale MARCH5 est requise pour la division mitochondriale dépendante de Drp1. J. Cell Biol. 178, 71–84 (2007).

Yonashiro, R. et al. Une nouvelle ubiquitine ligase mitochondriale joue un rôle essentiel dans la dynamique mitochondriale. EMBO J. 25, 3618–3626 (2006).

Park, Y. Y. et al. La perte de l'ubiquitine ligase E3 mitochondriale MARCH5 induit la sénescence cellulaire par le biais de la protéine 1 liée à la dynamine et de la mitofusine 1. J. Cell Sci. 123, 619–626 (2010).

Braschi, E., Zunino, R. & McBride, H. M. MAPL est une nouvelle ligase SUMO E3 mitochondriale qui régule la fission mitochondriale. Représentant EMBO 10, 748–754 (2009).

Zunino, R., Schauss, A., Rippstein, P., Andrade-Navarro, M. & McBride, H. M. La protéase SUMO SENP5 est nécessaire pour maintenir la morphologie et la fonction mitochondriale. J. Cell Sci. 120, 1178–1188 (2007).

Taguchi, N., Ishihara, N., Jofuku, A., Oka, T. & Mihara, K. La phosphorylation mitotique de la GTPase Drp1 liée à la dynamine participe à la fission mitochondriale. J. Biol. Chem. 282, 11521–11529 (2007).

Cribbs, J. T. & Strack, S. La phosphorylation réversible de Drp1 par la protéine kinase dépendante de l'AMP cyclique et la calcineurine régule la fission mitochondriale et la mort cellulaire. Représentant EMBO 8, 939–944 (2007).

Han, X.J. et al. La phosphorylation induite par la CaM kinase I de Drp1 régule la morphologie mitochondriale. J. Cell Biol. 182, 573–585 (2008).

Cereghetti, G.M. et al. La déphosphorylation par la calcineurine régule la translocation de Drp1 vers les mitochondries. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 105, 15803–15808 (2008).

Eura, Y., Ishihara, N., Oka, T. & Mihara, K. Identification d'une nouvelle protéine qui régule la fusion mitochondriale en modulant la fonction de la protéine mitofusine (Mfn). J. Cell Sci. 119, 4913–4925 (2006).

Liesa, M. et al. La fusion mitochondriale est augmentée par le coactivateur nucléaire PGC-1β. PLoS Un 3, e3613 (2008).

Karbowski, M., Norris, K.L., Cleland, M.M., Jeong, S.Y. & Youle, R.J. Rôle de Bax et Bak dans la morphogenèse mitochondriale. La nature 443, 658–662 (2006).

Chen, X. J. & Butow, R. A. L'organisation et l'héritage du génome mitochondrial. Nature Rév. Genet. 6, 815–825 (2005).

Pfanner, N. & Geissler, A. Polyvalence de la machinerie d'importation de protéines mitochondriales. Nature Rév. Mol. Cellule. Biol. 2, 339–349 (2001).

Neupert, W. & Herrmann, J. M. Translocation de protéines dans les mitochondries. Annu. Rév. Biochem. 76, 723–749 (2007).

Ishihara, N. et al. Le facteur de fission mitochondrial Drp1 est essentiel pour le développement embryonnaire et la formation de synapses chez la souris. Nature Cell Biol. 11, 958–966 (2009).

Altmann, K., Frank, M., Neumann, D., Jakobs, S. & Westermann, B. La protéine motrice de la myosine de classe V, Myo2, joue un rôle majeur dans la motilité mitochondriale chez Saccharomyces cerevisiae. J. Cell Biol. 181, 119–130 (2008).

Wakabayashi, J. et al. La GTPase Drp1 liée à la dynamine est requise pour le développement embryonnaire et cérébral chez la souris. J. Cell Biol. 186, 805–816 (2009). Les références 85 et 87 montrent que la fission et la distribution des mitochondries dépendantes de DRP1 sont essentielles dans le développement embryonnaire et cérébral chez la souris.

Merz, S. & Westermann, B. L'analyse des mutants de délétion à l'échelle du génome révèle les gènes nécessaires à la croissance respiratoire, à la maintenance du génome mitochondrial et à la synthèse des protéines mitochondriales dans Saccharomyces cerevisiae. Génome Biol. 10, R95 (2009).

Chen, H., Chomyn, A. & Chan, D. C. La perturbation de la fusion entraîne une hétérogénéité et un dysfonctionnement mitochondriaux. J. Biol. Chem. 280, 26185–26192 (2005).

Chen, H., McCaffery, J. M. & Chan, D. C. La fusion mitochondriale protège contre la neurodégénérescence dans le cervelet. Cellule 130, 548–562 (2007).

Li, Z., Okamoto, K., Hayashi, Y. & Sheng, M. L'importance des mitochondries dendritiques dans la morphogenèse et la plasticité des épines et des synapses. Cellule 119, 873–887 (2004). Les références 90 et 91 montrent que la dynamique mitochondriale est cruciale pour le développement et la fonction neuronale.

Amchenkova, A. A., Bakeeva, L. E., Chentsov, Y. S., Skulachev, V. P. & Zorov, D. B. Membranes de couplage en tant que câbles de transmission d'énergie. I. Mitochondries filamenteuses dans les fibroblastes et amas mitochondriaux dans les cardiomyocytes. J. Cell Biol. 107, 481–495 (1988).

Tondera, D. et al. SLP-2 est nécessaire pour l'hyperfusion mitochondriale induite par le stress. EMBO J. 28, 1589–1600 (2009).

Mitra, K., Wunder, C., Roysam, B., Lin, G. & Lippincott-Schwartz, J. Un état mitochondrial hyperfusionné atteint à G1-S régule l'accumulation de cycline E et l'entrée en phase S. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 106, 11960–11965 (2009).

Balaban, R. S., Nemoto, S. & Finkel, T. Mitochondries, oxydants et vieillissement. Cellule 120, 483–495 (2005).

Ono, T., Isobe, K., Nakada, K. & Hayashi, J. I. Les cellules humaines sont protégées du dysfonctionnement mitochondrial par complémentation de produits d'ADN dans les mitochondries fusionnées. Genêt nature. 28, 272–275 (2001). Montre que la complémentation des produits géniques dans les mitochondries fusionnées restaure l'activité respiratoire dans les cellules hétéroplasmiques.

Nakada, K. et al. Complémentation inter-mitochondriale : système spécifique aux mitochondries empêchant les souris d'exprimer des phénotypes de maladie par l'ADNmt mutant. Nature Med. 7, 934–940 (2001).

Chen, H. et al. La fusion mitochondriale est requise pour la stabilité de l'ADNmt dans le muscle squelettique et la tolérance des mutations de l'ADNmt. Cellule 141, 280–289 (2010). Montre que la fusion mitochondriale est nécessaire pour le maintien des mitochondries fonctionnelles dans les cellules musculaires.

He, C. & Klionsky, D. J. Mécanismes de régulation et voies de signalisation de l'autophagie. Annu. le révérend Genet. 43, 67–93 (2009).

Twig, G. et al. La fission et la fusion sélective régissent la ségrégation mitochondriale et l'élimination par autophagie. EMBO J. 27, 433–446 (2008). Suggère un lien fonctionnel entre la dynamique mitochondriale et l'élimination des mitochondries altérées par la mitophagie.

Youle, R. J. & Karbowski, M. La fission mitochondriale dans l'apoptose. Nature Rév. Mol. Cell Biol. 6, 657–663 (2005).

Suen, D. F., Norris, K. L. & Youle, R. J. Dynamique mitochondriale et apoptose. Gènes Dev. 22, 1577–1590 (2008).

Fannjiang, Y. et al. Les protéines de fission mitochondriale régulent la mort cellulaire programmée chez la levure. Gènes Dev. 18, 2785–2797 (2004).

Jagasia, R., Grote, P., Westermann, B. & Conradt, B. fragmentation mitochondriale médiée par DRP-1 pendant la mort cellulaire induite par EGL-1 dans C. elegans. La nature 433, 754–760 (2005).

Goyal, G., Fell, B., Sarin, A., Youle, R. J. & Sriram, V. Rôle du remodelage mitochondrial dans la mort cellulaire programmée chez Drosophila melanogaster. Dév. Cellule 12, 807–816 (2007).

Frank, S. et al. Le rôle de la protéine 1 liée à la dynamine, un médiateur de la fission mitochondriale, dans l'apoptose. Dév. Cellule 1, 515–525 (2001). Premier rapport démontrant un rôle de DRP1 dans l'apoptose.

Brooks, C. et al. Bak régule la morphologie et la pathologie mitochondriale au cours de l'apoptose en interagissant avec les mitofusines. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 104, 11649–11654 (2007).

Karbowski, M. et al. Association spatiale et temporelle de Bax avec les sites de fission mitochondriale, Drp1 et Mfn2 au cours de l'apoptose. J. Cell Biol. 159, 931–938 (2002).

Wasiak, S., Zunino, R. & McBride, H. M. Bax/Bak favorisent la sumoylation de DRP1 et son association stable avec les mitochondries pendant la mort cellulaire apoptotique. J. Cell Biol. 177, 439–450 (2007).

Knott, A. B., Perkins, G., Schwarzenbacher, R. & Bossy-Wetzel, E. Mitochondrial fragmentation in neurodegeneration. Nature Rev. Neurosci. 9, 505–518 (2008).

Alexander, C. et al. OPA1, encoding a dynamin-related GTPase, is mutated in autosomal dominant atrophy linked to chromosome 3q28. Genêt nature. 26, 211–215 (2000).

Delettre, C. et al. Nuclear gene OPA1, encoding a mitochondrial dynamin-related protein, is mutated in dominant optic atrophy. Genêt nature. 26, 207–210 (2000).

Züchner, S. et al. Mutations in the mitochondrial GTPase mitofusin 2 cause Charcot-Marie-Tooth neuropathy type 2A. Genêt nature. 36, 449–451 (2004).

Waterham, H. R. et al. A lethal defect of mitochondrial and peroxisomal fission. N. Engl. J. Med. 356, 1736–1741 (2007).

Narendra, D.P. et al. PINK1 est sélectivement stabilisé sur les mitochondries altérées pour activer Parkin. PLoS Biol. 8, e1000298 (2010).

Matsuda, N. et al. PINK1 stabilized by mitochondrial depolarization recruits Parkin to damaged mitochondria and activates latent Parkin for mitophagy. J. Cell Biol. 189, 211–221 (2010).

Deng, H., Dodson, M. W., Huang, H. & Guo, M. The Parkinson's disease genes pink1 et parking promote mitochondrial fission and/or inhibit fusion in Drosophile. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 105, 14503–14508 (2008).

Yang, Y. et al. Pink1 regulates mitochondrial dynamics through interaction with the fission/fusion machinery. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 105, 7070–7075 (2008).

Ziviani, E., Tao, R. N. & Whitworth, A. J. Drosophile parkin requires PINK1 for mitochondrial translocation and ubiquitinates mitofusin. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 107, 5018–5023 (2010).

Lutz, A. K. et al. Loss of parkin or PINK1 function increases Drp1-dependent mitochondrial fragmentation. J. Biol. Chem. 284, 22938–22951 (2009).

Kuravi, K. et al. Dynamin-related proteins Vps1p and Dnm1p control peroxisome abundance in Saccharomyces cerevisiae. J. Cell Sci. 119, 3994–4001 (2006).

Koch, A. et al. Dynamin-like protein 1 is involved in peroxisomal fission. J. Biol. Chem. 278, 8597–8605 (2003).

Koch, A., Yoon, Y., Bonekamp, N. A., McNiven, M. A. & Schrader, M. A role for Fis1 in both mitochondrial and peroxisomal fission in mammalian cells. Mol. Biol. Cellule 16, 5077–5086 (2005).

Neuspiel, M. et al. Cargo-selected transport from the mitochondria to peroxisomes is mediated by vesicular carriers. Cour. Biol. 18, 102–108 (2008).

Martins de Brito, O. & Scorrano, L. Mitofusin 2 tethers endoplasmic reticulum to mitochondria. La nature 456, 605–610 (2008).

Hailey, D. W. et al. Mitochondria supply membranes for autophagosome biogenesis during starvation. Cellule 141, 656–667 (2010).

Altmann, K. & Westermann, B. Role of essential genes in mitochondrial morphogenesis in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Biol. Cellule 16, 5410–5417 (2005).

Arimura, S., Yamamoto, J., Aida, G. P., Nakazono, M. & Tsutsumi, N. Frequent fusion and fission of plant mitochondria with unequal nucleoid distribution. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 101, 7805–7808 (2004).

Arimura, S. & Tsutsumi, N. A dynamin-like protein (ADL2b), rather than FtsZ, is involved in Arabidopsis mitochondrial division. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 99, 5727–5731 (2002).

Logan, D. C., Scott, I. & Tobin, A. K. ADL2a, like ADL2b, is involved in the control of higher plant mitochondrial morphology. J. Exp. Bot. 55, 783–785 (2004).

Scott, I., Tobin, A. K. & Logan, D. C. BIGYIN, an orthologue of human and yeast FIS1 genes functions in the control of mitochondrial size and number in Arabidopsis thaliana. J. Exp. Bot. 57, 1275–1280 (2006).

Arimura, S. et al. Arabidopsis elongated mitochondria1 is required for localization of dynamin-related protein 3a to mitochondrial fission sites. Cellule de plante 20, 1555–1566 (2008).

Beech, P. L. et al. Mitochondrial FtsZ in a chromophyte alga. Science 287, 1276–1279 (2000).

Takahara, M. et al. A putative mitochondrial ftsZ gene is present in the unicellular primitive red alga Cyanidioschyzon merolae. Mol. Le général Genet. 264, 452–460 (2000).


6.4 Prokaryotic Cell Division

Prokaryotes such as bacteria propagate by binary fission. Pour les organismes unicellulaires, la division cellulaire est la seule méthode pour produire de nouveaux individus. Dans les cellules procaryotes et eucaryotes, le résultat de la reproduction cellulaire est une paire de cellules filles génétiquement identiques à la cellule mère. Dans les organismes unicellulaires, les cellules filles sont des individus.

To achieve the outcome of identical daughter cells, some steps are essential. The genomic DNA must be replicated and then allocated into the daughter cells the cytoplasmic contents must also be divided to give both new cells the machinery to sustain life. In bacterial cells, the genome consists of a single, circular DNA chromosome therefore, the process of cell division is simplified. Mitosis is unnecessary because there is no nucleus or multiple chromosomes. This type of cell division is called binary fission.

Fission binaire

The cell division process of prokaryotes, called binary fission , is a less complicated and much quicker process than cell division in eukaryotes. En raison de la vitesse de division cellulaire bactérienne, les populations de bactéries peuvent croître très rapidement. Le chromosome d'ADN circulaire unique des bactéries n'est pas enfermé dans un noyau, mais occupe plutôt un emplacement spécifique, le nucléoïde, à l'intérieur de la cellule. As in eukaryotes, the DNA of the nucleoid is associated with proteins that aid in packaging the molecule into a compact size. The packing proteins of bacteria are, however, related to some of the proteins involved in the chromosome compaction of eukaryotes.

The starting point of replication, the origin , is close to the binding site of the chromosome to the plasma membrane (Figure 6.9). Replication of the DNA is bidirectional—moving away from the origin on both strands of the DNA loop simultaneously. As the new double strands are formed, each origin point moves away from the cell-wall attachment toward opposite ends of the cell. Au fur et à mesure que la cellule s'allonge, la membrane en croissance facilite le transport des chromosomes. Une fois que les chromosomes ont franchi le point médian de la cellule allongée, la séparation cytoplasmique commence. A septum is formed between the nucleoids from the periphery toward the center of the cell. Lorsque les nouvelles parois cellulaires sont en place, les cellules filles se séparent.

Connexion Évolution

Appareil à broche mitotique

Le moment précis et la formation du fuseau mitotique sont essentiels au succès de la division cellulaire eucaryote. Prokaryotic cells, on the other hand, do not undergo mitosis and therefore have no need for a mitotic spindle. Cependant, la protéine FtsZ qui joue un rôle si vital dans la cytokinèse procaryote est structurellement et fonctionnellement très similaire à la tubuline, la pierre angulaire des microtubules qui constituent les fibres du fuseau mitotique nécessaires aux eucaryotes. The formation of a ring composed of repeating units of a protein called FtsZ directs the partition between the nucleoids in prokaryotes. Formation of the FtsZ ring triggers the accumulation of other proteins that work together to recruit new membrane and cell-wall materials to the site. FtsZ proteins can form filaments, rings, and other three-dimensional structures resembling the way tubulin forms microtubules, centrioles, and various cytoskeleton components. De plus, le FtsZ et la tubuline utilisent la même source d'énergie, le GTP (guanosine triphosphate), pour assembler et désassembler rapidement des structures complexes.

FtsZ and tubulin are an example of homology, structures derived from the same evolutionary origins. In this example, FtsZ is presumed to be similar to the ancestor protein to both the modern FtsZ and tubulin. While both proteins are found in extant organisms, tubulin function has evolved and diversified tremendously since the evolution from its FtsZ-like prokaryotic origin. A survey of cell-division machinery in present-day unicellular eukaryotes reveals crucial intermediary steps to the complex mitotic machinery of multicellular eukaryotes (Table 6.1).


Coupling mitochondrial and cell division

The mitochondrial network fragments during mitosis to allow proper segregation of the organelles between daughter cells. Two mitotic kinases, the cyclin B–CDK1 complex and Aurora A, are now shown to cooperate with the small G protein RALA and its effector RALBP1 to promote DRP1 phosphorylation and mitochondrial fission.

Mitochondria, the powerhouses of the eukaryotic cell, acquire intriguing shapes and frequently change their morphology by shifting the balance between fusion and fission in response to the cellular environment and a multitude of signals. Even in cells under stasis, mitochondria rapidly cycle through rounds of fission and fusion. Thus, the balance of these opposing events is accurately controlled to maintain the overall architecture and activities of mitochondria 1 . Mitochondria have a distinct outer membrane surrounding an inner membrane that folds into cristae containing the oxidative phosphorylation machinery, and division requires scission of both of these membranes. Dynamin-related large GTPases, which are critical for dynamic regulation of mitochondrial morphology, are found on these different membranes: DRP1 mediates fission and is found in the cytosol and docked to the outer membrane mitofusins (MFN1 and MFN2) mediate fusion and are integrally embedded in the outer membrane with the GTPase domains facing the cytosol and OPA1 mediates fusion, localizes in the intermembrane space and is attached to the inner membrane. The loss of balance between fusion/fission is linked to mitochondrial and cellular dysfunctions including apoptosis and neurodegeneration. Indeed, mutations in MFN2 et OPA1 have been reported in patients with Charcot Marie Tooth neuropathy type 2A and dominant optic atrophy type I, respectively. Although both mitochondrial fusion and fission are clearly essential for animal survival as discerned from knockout mouse models 2,3,4 , the molecular or cellular processes that are affected by mitochondrial dynamics is not yet resolved. One important role seems to be to facilitate the even distribution of organelles between daughter cells during mitosis. On page 1108 of this issue, Kashatus et al. add an interesting new dimension to our understanding of how mitochondrial fission is regulated during mitosis through DRP1 phosphorylation 9 .


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