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11.2 : Procédures - Biologie


Noter

Les matériaux qui entrent en contact avec nos fluides corporels sont traités comme des déchets biodangereux et doivent être autoclavés avant d'être jetés. Placez ces articles (écouvillons, abaisse-langue et gobelets à urine vides dans le sac orange à risque biologique à l'avant de la pièce. Les emballages peuvent être placés dans les ordures ménagères à moins qu'ils n'entrent également en contact avec des fluides corporels.

A. Cultures de gorge

Une plaque de gélose au sang/étudiant

1. Procurez-vous un abaisse-langue stérile et un coton-tige.

2. Faites une culture de gorge de votre partenaire de laboratoire en tamponnant le fond de sa gorge dans la région de la luette (veillez à ne pas toucher les côtés de la bouche ou de la langue).

3. Utilisez le coton-tige pour ensemencer toute la surface d'une plaque de gélose au sang.

4. Jetez l'écouvillon et l'abaisse-langue dans le conteneur à déchets biologiques fourni.

5. Les plaques seront incubées à 37˚C pendant 48 heures puis réfrigérées jusqu'à la prochaine période de laboratoire.

B. Cultures d'urine

Une plaque de gélose au sang (BA) et une plaque/étudiant d'éosine bleu de méthylène (EMB)

1. Divisez vos assiettes en 2 zones - une étiquetée « simulée » et une étiquetée « mine ».

2. Procurez-vous un contenant stérile et un bouchon, et apportez-le avec vous à la salle de bain pour recueillir un échantillon d'urine (faites une « capture propre »). Vous n'avez pas besoin d'une grande quantité d'urine, juste assez pour humidifier un coton-tige !

3. Rapportez votre échantillon au laboratoire et utilisez-le pour inoculer le côté des plaques EMB et BA étiqueté « mine ».

4. Jetez le coton-tige dans le conteneur pour déchets biologiques fourni.

5. Faites un autre voyage à la salle de bain pour jeter l'urine restante de la tasse, puis jetez le VIDE tasse à urine dans le conteneur de déchets biohazard fourni.

6. Utilisez l'un des quatre échantillons d'urine simulés à votre table pour ensemencer l'autre côté des plaques BA et EMB (vous pouvez utiliser votre boucle d'inoculation pour cela).

7. Les plaques seront incubées à 37˚C pendant 48 heures, puis réfrigérées jusqu'à la prochaine période de laboratoire.

C. Cultures anaérobies

Par binôme : 1 assiette TSA

1. Divisez votre assiette en deux zones—une étiquetée BS (pour Bacillus subtilis) et l'autre CS (pour Clostridium sporogènes).

2. Inoculer votre plaque avec ces deux bactéries (utiliser l'anse d'inoculation).

3. Votre instructeur séparera les assiettes de votre classe - la moitié sera incubée en aérobie, l'autre moitié sera placée dans un bocal anaérobie. Votre instructeur démontrera également l'utilisation appropriée du pot anaérobie.

4. Les plaques seront incubées jusqu'à la prochaine période de laboratoire.

D. Examen de lames préparées d'agents pathogènes aérobies et anaérobies

Lorsque vous avez terminé de mettre en place vos cultures, examinez les lames préparées suivantes au microscope. Dessinez ce que vous voyez dans les espaces fournis et essayez de rechercher des caractéristiques distinctives pour vous aider à vous rappeler à quoi ressemblent ces organismes.

Noter

Toutes les lames n'ont pas été colorées au Gram, et vous ne devez rien supposer de la couleur de l'organisme à moins de savoir comment la lame a été colorée (Rappelez-vous : E. coli serait violet s'il était simplement taché de cristal violet !)

Diapositives à voir :

1. Streptocoque pyogène

2. Streptococcus pneumoniae

3. Clostridium perfringens

4. Clostridium tetani

E. Vecteurs de maladies infectieuses : mise en évidence d'un vecteur mécanique, le cloporte des champs

Les cloportes (également appelés cloportes) appartiennent au Phylum Arthropoda et à la classe Crustacea (et sont donc apparentés aux crabes, homards, etc.) Il existe 4000 espèces décrites de cloportes. Ils vivent dans les zones humides dans la litière de feuilles, dans les tas de pierres ou au pied des bâtiments. Ils agissent principalement comme des décomposeurs. ILS NE MORDENT PAS ET NE PROVOQUENT PAS DE MALADIES. Nous les utilisons aujourd'hui comme exemple de vecteur mécanique.

Une assiette/table TSA

Numéro de plaque TSA : ____________________

1. Numérotez les 4 assiettes TSA (1/table) de 1 à 4. Apportez toutes les assiettes TSA à l'avant de la pièce en même temps.

2. Obtenez une cloporte dans le conteneur à la table de l'instructeur. (Veuillez les traiter avec douceur, ils seront relâchés dans la nature lorsque nous en aurons fini avec eux.)

3. Laissez-le marcher sur la surface de la plaque TSA # 1 pendant 2 minutes.

4. Passez le cloporte sur la plaque TSA #2 et répétez le processus ci-dessus. Continuez jusqu'à ce que la cloporte ait traversé chacune des quatre assiettes.

5. Incuber les plaques jusqu'à la prochaine période de laboratoire.

F. Vecteurs et agents pathogènes

Les diapositives suivantes ont été installées sur des portées de démonstration. Lorsque cela est possible, la lame du vecteur est installée à côté de la lame du pathogène qu'elle transmet (en gras). Observez ces diapositives et dessinez les organismes dans les espaces prévus. Remplissez ensuite le tableau inclus dans la section des résultats.

1. Xenopsylla cheopis (puce de rat) : transmet 2. Yersinia pestis (peste bubonique)

3. Ixodes scapulaires (cocher) : transmet 4. Borrelia burgdorferi (Maladie de Lyme)

5. Anopheles gambiae (moustique) : transmet 6. Plasmodium vivax (paludisme)

7. Pediculus corporis(pou de corps) : transmet 8. Borrelia récurrentis (fièvre récurrente)


11.2 : Procédures - Biologie

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L'article de fond peut être soit un article de recherche original, soit une nouvelle étude de recherche substantielle qui implique souvent plusieurs techniques ou approches, ou un article de synthèse complet avec des mises à jour concises et précises sur les derniers progrès dans le domaine qui passe systématiquement en revue les avancées les plus passionnantes dans le domaine scientifique. Littérature. Ce type d'article donne un aperçu des orientations futures de la recherche ou des applications possibles.

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Notes d'étude des étudiants

Salut. Je suis tante heureuse. Je prépare du matériel d'apprentissage pour les étudiants qui se préparent à leur examen SPM et STPM. Les notes d'étude et la banque de questions seront ajoutées de temps à autre. Actuellement, je me concentrerai sur la biologie. D'autres sujets seront inclus une fois la biologie terminée. Aimez, partagez, suivez mon blog et abonnez-vous par e-mail pour obtenir les dernières mises à jour. Merci et j'espère que vous pensez que ce blog est utile et vaut votre temps.

STPM Biologie

En tant qu'amateur de biologie et professeur de biologie en Malaisie, je comprends que la lourde charge de devoirs et de projets scolaires fait perdre aux étudiants leur intérêt pour la biologie. Tout ce qu'ils savent sur la biologie est un "travail de mémorisation" et "difficile à marquer à l'examen". Par conséquent, je décide de trouver comment améliorer la qualité des notes de biologie en fonction des étudiants d'aujourd'hui pour regagner leur curiosité sur notre monde naturel. Actuellement, il y a des améliorations significatives de mes étudiants sur la compréhension de la biologie. Je ressens du plaisir et continuerai à faire de meilleurs supports d'étude et disponibles pour tout le monde.

Voici la liste du matériel d'étude en ligne : (continuera à être mis à jour, s'il vous plaît soyez patient)



Les Journal américain de biologie humaine commencera à figurer sur son site Web « Articles choisis par l'éditeur » en 2020. Le rédacteur en chef, William Leonard, mettra en évidence un article par numéro choisi en fonction de l'impact du sujet et de la qualité scientifique. Chaque article sélectionné sera disponible gratuitement en téléchargement pendant une période de 2 mois après publication. Lisez les articles du choix de l'éditeur ici.

Les Journal américain de biologie humaine (AJHB) propose désormais les trois badges Open Science suivants du Center for Open Science – Open Materials, Open Data et Preregistered Research Designs. Les auteurs auront la possibilité, au moment de la soumission du manuscrit, de déterminer s'ils souhaitent participer. La demande et la qualification pour les badges Open Science ne sont pas une exigence pour publier avec la revue. De plus amples informations sur le programme sont disponibles dans les directives de l'auteur.


Les papiers

  • REMARQUE : les fichiers PDF de tous les articles se trouvent dans le sous-répertoire des articles de ce référentiel (que vous pouvez télécharger sous forme de fichier compressé ici).

Noble, W. S. (2009). Un guide rapide pour organiser des projets de biologie computationnelle. Biologie computationnelle PLoS, 5(7), e1000424. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1000424

Le guide classique de l'organisation structurée des fichiers pour un projet informatique. Il est absolument fondamental que vous deviez être capable de trouver rapidement et sans ambiguïté vos données (et votre code, si vous en écrivez) rapidement, et que d'autres puissent suivre votre travail et votre raisonnement. Cet article présente une manière sensée de commencer à le faire. Il est naturel de s'éloigner de la structure précise décrite ici, au fil du temps, pour s'adapter au projet et à ce qui fonctionne pour vous - mais si vous ne tenez pas compte des principes décrits dans ce document, vous volonté passer un mauvais moment à un moment donné.

Sandve, G.K., Nekrutenko, A., Taylor, J., & Hovig, E. (2013). Dix règles simples pour une recherche informatique reproductible. Biologie computationnelle PLoS, 9(10), e1003285. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1003285

Quel que soit le sujet de votre recherche, il existe des principes généraux au-delà de l'organisation du système de fichiers qui vous aideront à garder vos données en bon état et reproductible - à la fois par vous-même et par les autres. Cela peut sembler un luxe, lorsque vous démarrez un projet, mais lorsque l'étranger qui a besoin de comprendre ce que vous avez fait et comment tu dans six mois, vous remercierez votre ancien moi. C'est un bon guide à lire en association avec le papier Noble, car l'application des techniques des deux vous facilitera la vie pour les petits projets et rendra les grands projets réalisables.

Hart, E.M., Barmby, P., LeBauer, D., Michonneau, F., Mount, S., Mulrooney, P., et al. (2016). Dix règles simples pour le stockage de données numériques. Biologie computationnelle PLoS, 12(10), e1005097. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005097

Vos données sont tout avec un projet informatique. S'il disparaît, votre projet le fait également (assurez-vous donc d'avoir plusieurs sauvegardes sur plusieurs sites). Les aspects techniques de la garantie de l'intégrité des données à court et à long terme ne sont pas souvent soulignés dans les cours de premier cycle (ou de troisième cycle), mais dans le monde de plus en plus informatique de la biologie, le développement de ces compétences pourrait un jour sauver des centaines de milliers de livres de fonds perdus. frais. Et une carrière ou deux. En attendant, même pour les petits projets, ils vous rassureront.

Schnell, S. (2015). Dix règles simples pour le cahier de laboratoire d'un biologiste informatique. Biologie computationnelle PLoS, 11(9), e1004385. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004385

En plus de stocker les données, les analyses (et peut-être le code) que vous produisez - un cahier de laboratoire enregistrant les pensées et les processus est essentiel. Parfois, cela est également requis par la loi. Ceci est un autre bon article à lire aux côtés de Noble et Sandve et al., car il complète les approches plus techniques décrites dans ces documents.

Kass, R. E., Caffo, B. S., Davidian, M., Meng, X.-L., Yu, B., & Reid, N. (2016). Dix règles simples pour une pratique statistique efficace. Biologie computationnelle PLoS, 12(6), e1004961. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004961

La biologie computationnelle signifie souvent qu'il y a énormément de données, ce qui signifie qu'il y a aussi souvent une quantité tout aussi importante de travail statistique qui l'accompagne. Cet article décrit quelques approches générales de la gestion et du traitement des données (voir aussi Hart et al.) qui vous aideront à rendre vos analyses plus fluides.

Carey, M. A., Papin, J. A. (2018) Dix règles simples pour les biologistes qui apprennent à programmer. Biologie computationnelle PLOS 14(1) : e1005871. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1005871

Vous êtes susceptible, dans presque tous les projets de biologie computationnelle, d'avoir besoin de programmer, et peut-être même apprendre pour programmer. Cet article donne d'excellents conseils pratiques pour apprendre à programmer. Il couvre les stratégies générales de programmation, les avantages et les inconvénients des langages de programmation, et mène au Wilson et al. et d'autres documents ci-dessous d'une manière sensée.

Wilson, G., Aruliah, D.A., Brown, C.T., Chue Hong, N.P., Davis, M., Guy, R.T., et al. (2014). Meilleures pratiques pour le calcul scientifique,Biologie PLoS 12(1), e1001745-2. http://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001745

Si vous atteignez un stade où vous écrivez votre propre logiciel (cela peut arriver assez tôt sur n'importe quel projet !), vous bénéficierez de garder à l'esprit les meilleures pratiques générales de l'ingénierie logicielle. Ceux-ci jouent un rôle similaire à la technique aseptique dans un laboratoire de microbiologie. Ils vous aideront à garder votre code « non contaminé » et « propre » et vous éviteront plus tard des problèmes de résolution de travail supplémentaires inutiles. Il n'y a pas de substitut à la formation, mais pendant que vous attendez que ce cours de menuiserie sursouscrit ait un espace (ils valent la peine d'attendre, d'ailleurs!), Il y a ceci à lire.

Blischak, J.D., Davenport, E.R., & amp Wilson, G. (2016). Une introduction rapide au contrôle de version avec Git et GitHub. Biologie computationnelle PLoS, 12(1), e1004668. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004668

Le Wilson et al. Le document décrit un large ensemble de principes de génie logiciel, mais un principe en particulier bénéficie des détails supplémentaires de cet article. Le contrôle de version vous permettra de conserver tout code ou script que vous écrivez, et toute autre donnée ou activité de calcul sauvegardés, reproductibles et bien organisés. C'est un sujet assez technique, venant surtout de la biologie, mais une fois compris, il vous rapportera plusieurs fois.

Perez-Riverol, Y., Gatto, L., Wang, R., Sachsenberg, T., Uszkoreit, J, et al. (2016) Dix règles simples pour tirer parti de Git et GitHub. Biologie computationnelle PLOS 12(7) : e1004947. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004947

Cet article couvre une partie du même sujet que l'article de Blischak ci-dessus, concernant git , mais c'est un outil tellement central pour gérer et partager des scripts, des analyses et des logiciels de recherche qu'il vaut la peine de le souligner à nouveau. Cet article reprend certains des aspects délibérément techniques du Blischak et al. papier, et les étend à des applications plus larges, comme la gestion de projet, et en encourageant la collégialité et le renforcement de la communauté passant par GitHub.

Weinberger, C.J., Evans, J.A., & Allesina, S. (2015). Dix règles simples (empiriques) pour écrire la science. Biologie computationnelle PLoS, 11(4), e1004205. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004205

À un moment donné, vous voudrez décrire votre travail aux autres. Écrire sur la biologie computationnelle, c'est écrire sur la biologie. Il peut être tentant, avec un nouveau domaine, d'entrer plus dans les détails pour démontrer votre propre compréhension, ou simplement parce que cela semble un peu inconnu ou potentiellement complexe / jargonné pour vos pairs qui n'ont pas fait le même voyage. Mais les principes généraux de la rédaction scientifique s'appliquent toujours, et cet article fait un travail excellent (et concis) en encourageant et en démontrant une bonne rédaction scientifique.

DOCUMENT BONUS : Erren, T. C., Slanger, T. E., Groß, J. V., Bourne, P. E., & Cullen, P. (2015). Dix règles simples pour l'apprentissage tout au long de la vie, selon Hamming. Biologie computationnelle PLoS, 11(2), e1004020. http://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1004020

C'est un très bon ensemble de points donnant des conseils généraux sur la façon de garder un esprit ouvert et réceptif. Cela ne facilite pas seulement l'apprentissage tout au long de la vie, mais aide à garder la vie intéressante.


Anticorps monoclonaux dirigés contre les macromolécules du tissu conjonctif : collagène de type II.
Hendrix MJ
Communications de recherche biochimique et biophysique 92,2 (29 janvier 1980) : 440-6.

Anticorps monoclonaux dirigés contre les macromolécules du tissu conjonctif : collagène de type II.
Hendrix MJ
Communications de recherche biochimique et biophysique 92,2 (29 janvier 1980) : 440-6.

Anticorps monoclonaux dirigés contre les macromolécules du tissu conjonctif : collagène de type II.
Hendrix MJ
Communications de recherche biochimique et biophysique 92,2 (29 janvier 1980) : 440-6.

Une étude in vivo des effets d'une charge de compression statique sur la physe tibiale proximale chez le lapin.
Landis WJ
Le Journal de la chirurgie osseuse et articulaire. volume américain 94.15 (1er août 2012) : e1111-10.

Régénération du cartilage à l'aide d'une matrice cartilagineuse décellularisée : comparaison à long terme du placement sous-cutané et intranasal dans un modèle de lapin.
Rotter N
Journal de chirurgie cranio-maxillo-faciale : publication officielle de l'Association européenne de chirurgie cranio-maxillo-faciale 47,4 (avril 2019) : 682-694.

L'administration à base d'hydrogel d'antimiR-221 améliore la régénération du cartilage par les cellules endogènes.
van Osch GJVM
Journal de la libération contrôlée : journal officiel de la Controlled Release Society 309. (10 sept. 2019) : 220-230.

L'administration à base d'hydrogel d'antimiR-221 améliore la régénération du cartilage par les cellules endogènes.
van Osch GJVM
Journal de la libération contrôlée : journal officiel de la Controlled Release Society 309. (10 sept. 2019) : 220-230.

Anticorps monoclonaux dirigés contre les macromolécules du tissu conjonctif : collagène de type II.
Hendrix MJ
Communications de recherche biochimique et biophysique 92,2 (29 janvier 1980) : 440-6.

Anticorps monoclonaux dirigés contre les macromolécules du tissu conjonctif : collagène de type II.
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Communications de recherche biochimique et biophysique 92,2 (29 janvier 1980) : 440-6.

Une étude in vivo des effets d'une charge de compression statique sur la physe tibiale proximale chez le lapin.
Landis WJ
Le Journal de la chirurgie osseuse et articulaire. volume américain 94.15 (1er août 2012) : e1111-10.

Régénération du cartilage à l'aide d'une matrice cartilagineuse décellularisée : comparaison à long terme du placement sous-cutané et intranasal dans un modèle de lapin.
Rotter N
Journal de chirurgie cranio-maxillo-faciale : publication officielle de l'Association européenne de chirurgie cranio-maxillo-faciale 47,4 (avril 2019) : 682-694.

L'administration à base d'hydrogel d'antimiR-221 améliore la régénération du cartilage par les cellules endogènes.
van Osch GJVM
Journal de la libération contrôlée : journal officiel de la Controlled Release Society 309. (10 sept. 2019) : 220-230.


Conclusion

La disponibilité d'un protocole de fixation cellulaire simple ouvrira de nombreuses voies expérimentales auparavant inaccessibles pour la transcriptomique unicellulaire à base de gouttelettes. La fixation et la préservation des cellules à un stade précoce de la préparation éliminent les biais et les variations techniques, préviennent le stress cellulaire ou le vieillissement involontaire pendant l'expérience et facilitent l'évaluation systématique des paramètres expérimentaux. La fixation des cellules peut également faciliter considérablement la coordination logistique des expériences à grande échelle. Dans diverses situations, la fixation peut être la seule solution pour pouvoir traiter et fournir du matériel d'entrée cellulaire : des exemples sont des cellules rares qui ne peuvent pas être obtenues en une seule session expérimentale [14], des échantillons cliniques qui nécessitent un transport ou des cellules difficiles à isoler et nécessiter un traitement en amont approfondi, tel que la dissociation des tissus suivie d'une cytométrie en flux. En résumé, nous nous attendons à ce que la procédure de fixation cellulaire à base de méthanol présentée ici stimulera grandement les études de séquençage unicellulaire à haut débit dans divers domaines.


CH103 – Chapitre 8 : Les macromolécules majeures

Dans toutes les formes de vie sur Terre, de la plus petite bactérie au cachalot géant, il existe quatre grandes classes de macromolécules organiques qui sont toujours présentes et essentielles à la vie. Ce sont les glucides, les lipides (ou graisses), les protéines et les acides nucléiques. Toutes les principales classes de macromolécules sont similaires, en ce sens qu'il s'agit de gros polymères assemblés à partir de petites sous-unités monomères répétitives. Au chapitre 6, vous avez découvert les polymères de la vie et leurs structures élémentaires, comme illustré ci-dessous dans la figure 11.1. Rappelons que les unités monomères pour construire les acides nucléiques, ADN et ARN, sont les bases nucléotidiques, tandis que les monomères pour les protéines sont des acides aminés, pour les glucides sont des résidus de sucre et pour les lipides sont des acides gras ou des groupes acétyle.

Ce chapitre se concentrera sur une introduction à la structure et à la fonction de ces macromolécules. Vous constaterez que les principales macromolécules sont maintenues ensemble par les mêmes liaisons chimiques que vous avez explorées dans les chapitres 9 et 10, et dépendent fortement de la synthèse par déshydratation pour leur formation et de l'hydrolyse pour leur décomposition.

Figure 11.1 : Les éléments constitutifs moléculaires de la vie sont constitués de composés organiques.

Tutoriel vidéo amusant présentant les principales macromolécules

11.2 Structure et fonction des protéines

Acides aminés et structure des protéines primaires

Les principaux éléments constitutifs des protéines sont appelés acides aminés alpha. Comme leur nom l'indique, ils contiennent une fonction acide carboxylique et une fonction amine. La désignation alpha est utilisée pour indiquer que ces deux groupes fonctionnels sont séparés l'un de l'autre par un groupe carboné. En plus de l'amine et de l'acide carboxylique, le carbone alpha est également lié à un hydrogène et à un groupe supplémentaire dont la taille et la longueur peuvent varier. Dans le diagramme ci-dessous, ce groupe est désigné comme un groupe R. Dans les organismes vivants, 20 acides aminés sont utilisés comme éléments constitutifs des protéines. Ils ne diffèrent les uns des autres qu'au niveau du groupe R. La structure de base d'un acide aminé est illustrée ci-dessous :

Figure 11.2 Structure générale d'un acide aminé alpha

Dans les systèmes cellulaires, les protéines sont liées entre elles par un système complexe d'ARN et de protéines appelé ribosome. Ainsi, comme les acides aminés sont liés entre eux pour former une protéine spécifique, ils sont placés dans un ordre très spécifique qui est dicté par l'information génétique contenue dans l'ARN. Cet ordre spécifique d'acides aminés est connu sous le nom de protéine’s séquence primaire. La séquence primaire d'une protéine est liée à l'aide d'une synthèse par déshydratation qui combine l'acide carboxylique de l'acide aminé en amont avec le groupe fonctionnel amine de l'acide aminé en aval pour former une liaison amide. Dans les structures protéiques, cette liaison amide est connue sous le nom de liaison peptidique. Les acides aminés suivants seront ajoutés sur l'acide carboxylique terminal de la protéine en croissance. Ainsi, les protéines sont toujours synthétisées de manière directionnelle en commençant par l'amine et en se terminant par la queue d'acide carboxylique. De nouveaux acides aminés sont toujours ajoutés sur la queue d'acide carboxylique, jamais sur l'amine du premier acide aminé de la chaîne. De plus, comme les groupes R peuvent être assez volumineux, ils alternent généralement de chaque côté de la chaîne protéique en croissance dans le trans conformation. Les cis la conformation n'est préférée qu'avec un acide aminé spécifique connu sous le nom de proline.

Figure 11.3 Formation de la liaison peptidique. L'addition de deux acides aminés pour former un peptide nécessite une synthèse par déshydratation.

Protéines sont de très grosses molécules contenant de nombreux résidus d'acides aminés liés entre eux dans un ordre très spécifique. Les protéines varient en taille de 50 acides aminés de longueur à la plus grande protéine connue contenant 33 423 acides aminés. Les macromolécules contenant moins de 50 acides aminés sont appelées peptides.


Figure 11.4 Les peptides et les protéines sont des macromolécules construites à partir de longues chaînes d'acides aminés reliées entre elles par des liaisons amide.

L'identité et la fonction d'un peptide ou d'une protéine sont déterminées par la séquence primaire d'acides aminés au sein de sa structure. Il y a un total de 20 acides aminés alpha qui sont couramment incorporés dans les structures protéiques (Figure 11.5).

Figure 11.5 Structure des 20 acides aminés alpha utilisés dans la synthèse des protéines.

En raison du grand pool d'acides aminés qui peuvent être incorporés à chaque position dans la protéine, il existe des milliards de combinaisons de protéines différentes qui peuvent être utilisées pour créer de nouvelles structures de protéines ! Par exemple, pensez à un tripeptide fabriqué à partir de ce pool d'acides aminés. A chaque position, il y a 20 options différentes qui peuvent être incorporées. Ainsi, le nombre total de tripeptides résultants possibles serait de 20 X 20 X 20 ou 20 3 , ce qui équivaut à 8 000 options de tripeptides différentes ! Pensez maintenant au nombre d'options qu'il y aurait pour un petit peptide contenant 40 acides aminés. Il y aurait 20 40 options, ou un ahurissant 1,09 X 10 52 options de séquence potentielles ! Chacune de ces options varierait dans la forme globale de la protéine, car la nature des chaînes latérales d'acides aminés aide à déterminer l'interaction de la protéine avec les autres résidus de la protéine elle-même et avec son environnement environnant. Ainsi, il est utile d'en apprendre un peu plus sur les caractéristiques générales des chaînes latérales d'acides aminés.

Les différentes chaînes latérales d'acides aminés peuvent être regroupées en différentes classes en fonction de leurs propriétés chimiques (Figure 11.5). Par exemple, certaines chaînes latérales d'acides aminés ne contiennent que du carbone et de l'hydrogène et sont donc très apolaires et hydrophobes. D'autres contiennent des groupes fonctionnels électronégatifs avec l'oxygène ou l'azote et peuvent former des liaisons hydrogène formant des interactions plus polaires. D'autres encore contiennent des groupes fonctionnels acides carboxyliques et peuvent agir comme des acides ou ils contiennent des amines et peuvent agir comme des bases, formant des molécules entièrement chargées. Le caractère des acides aminés dans toute la protéine aide la protéine à se replier et à former sa structure en 3 dimensions. C'est cette forme 3-D qui est requise pour l'activité fonctionnelle de la protéine (c'est-à-dire forme de la protéine = fonction de la protéine). Pour les protéines trouvées à l'intérieur des environnements aqueux de la cellule, les acides aminés hydrophobes se trouvent souvent à l'intérieur de la structure de la protéine, tandis que les acides aminés hydrophiles aimant l'eau se trouvent à la surface où ils peuvent se lier à l'hydrogène et interagir avec les molécules d'eau. La proline est unique car elle possède le seul groupe R qui forme une structure cyclique avec le groupe fonctionnel amine dans la chaîne principale. Cette cyclisation est ce qui amène la proline à adopter le cis conformation plutôt que la trans conformation au sein de la colonne vertébrale. Ce changement de structure signifie souvent que les prolines sont des positions où des courbures ou des changements de direction se produisent dans la protéine. La méthionine est unique, en ce sens qu'elle sert d'acide aminé de départ pour la quasi-totalité des milliers de protéines connues dans la nature. Les cystéines contiennent des groupes fonctionnels thiol et peuvent donc être oxydées avec d'autres résidus de cystéine pour former des liaisons disulfure dans la structure de la protéine (figure 11.6). Les ponts disulfure ajoutent une stabilité supplémentaire à la structure 3-D et sont souvent nécessaires pour un repliement et une fonction corrects des protéines (figure 11.6).

Figure 11.6 Liaisons disulfure. Des liaisons disulfure sont formées entre deux résidus cystéine au sein d'une séquence peptidique ou protéique ou entre différentes chaînes peptidiques ou protéiques. Dans l'exemple ci-dessus, les deux chaînes peptidiques qui forment l'hormone insuline sont représentées. Des ponts disulfure entre les deux chaînes sont nécessaires au bon fonctionnement de cette hormone pour réguler la glycémie.

Forme et fonction des protéines

La structure primaire de chaque protéine conduit au modèle de repliement unique qui est caractéristique de cette protéine spécifique. Rappelons qu'il s'agit de l'ordre linéaire des acides aminés car ils sont liés entre eux dans la chaîne protéique (Figure 11.7).

Figure 11.7 La structure primaire de la protéine est la séquence linéaire d'acides aminés.

(crédit : modification des travaux du National Human Genome Research Institute)

Au sein de chaque protéine, de petites régions peuvent adopter des schémas de repliement spécifiques. Ces motifs ou motifs spécifiques sont appelés structure secondaire. Les caractéristiques structurelles secondaires courantes comprennent l'hélice alpha et la feuille plissée bêta (figure 11.8). Au sein de ces structures, les interactions intramoléculaires, en particulier la liaison hydrogène entre les groupes fonctionnels amine et carbonyle du squelette, sont essentielles pour maintenir la forme tridimensionnelle. Chaque tour d'hélice dans une hélice alpha a 3,6 résidus d'acides aminés. Les groupes R (les groupes variants) du polypeptide dépassent du ??-chaîne hélicoïdale. Dans le ??-feuille plissée, les "plis" sont formés par des liaisons hydrogène entre des atomes sur le squelette de la chaîne polypeptidique. Les groupes R sont attachés aux carbones et s'étendent au-dessus et au-dessous des plis du pli. Les segments plissés s'alignent parallèlement ou antiparallèlement les uns aux autres, et des liaisons hydrogène se forment entre l'atome d'azote partiellement positif dans le groupe amino et l'atome d'oxygène partiellement négatif dans le groupe carbonyle du squelette peptidique. Les ??-hélice et ??-les structures en feuillets plissés se trouvent dans la plupart des protéines et elles jouent un rôle structurel important.

Figure 11.8 Caractéristiques structurelles secondaires dans la structure des protéines. L'hélice alpha et la feuille plissée bêta sont des motifs structuraux communs trouvés dans la plupart des protéines. Ils sont maintenus ensemble par une liaison hydrogène entre l'amine et l'oxygène carbonyle dans le squelette des acides aminés.

Un examen plus approfondi : la structure des protéines secondaires dans la soie

Il y avait de nombreuses routes commerciales à travers le monde antique. Le plus fréquenté et le plus important sur le plan culturel s'appelait la Route de la soie. La route de la soie partait de la ville chinoise de Chang’an jusqu'à l'Inde, la Méditerranée et l'Égypte. La raison pour laquelle la route de la soie était si importante sur le plan culturel était la grande distance qu'elle couvrait. Essentiellement, tout le monde antique était relié par une seule route commerciale.

Figure 11. 9 Vers à soie

Sur la route, de nombreuses choses étaient échangées, notamment de la soie, des épices, des esclaves, des idées et de la poudre à canon. La route de la soie a eu un effet étonnant sur la création de nombreuses sociétés. Il a été en mesure d'apporter de la richesse économique dans les zones le long de la route, et de nouvelles idées ont parcouru la distance et ont influencé de nombreuses choses, y compris l'art. Un exemple de ceci est l'art bouddhiste qui a été trouvé en Inde. La peinture a de nombreuses influences occidentales qui peuvent être identifiées, telles que la musculature réaliste des personnes peintes. De plus, le commerce de la poudre à canon vers l'Occident a contribué à influencer la guerre et, à son tour, a façonné le monde moderne. La vraie raison pour laquelle la route de la soie a été lancée était le produit dont elle tire son nom : la soie.

Figure 11.10 Route terrestre en rouge, route maritime en bleu

La soie était prisée par les rois et les reines de la société européenne et du Moyen-Orient. La soie montrait que les dirigeants avaient du pouvoir et de la richesse parce que la soie n'était pas facile à trouver et n'était donc certainement pas bon marché. La soie a d'abord été développée en Chine et est fabriquée en récoltant la soie des cocons du ver à soie du mûrier. La soie elle-même est appelée fibre protéique naturelle car elle est composée d'un motif d'acides aminés dans une structure protéique secondaire. La structure secondaire de la soie est le drap plissé bêta. La structure primaire de la soie contient les acides aminés de la glycine, de l'alanine, de la sérine, dans un motif répétitif spécifique. Ces trois acides aminés représentent 90 % des protéines de la soie. Les derniers 10 % sont constitués des acides aminés acide glutamique, valine et acide aspartique. Ces acides aminés sont utilisés comme chaînes latérales et affectent des choses telles que l'élasticité et la force. ils varient également entre les différentes espèces. La feuille de soie plissée bêta est reliée par des liaisons hydrogène. Les liaisons hydrogène dans la soie forment des feuilles plissées bêta plutôt que des hélices alpha en raison de l'endroit où les liaisons se produisent. Les liaisons hydrogène vont des hydrogènes d'amide sur une chaîne protéique à l'oxygène carbonyle correspondant en travers sur l'autre chaîne protéique. Cela contraste avec l'hélice alpha car dans cette structure, les liaisons vont de l'amide à l'oxygène carbonyle, mais elles ne sont pas adjacentes. L'oxygène carbonyle est sur l'acide aminé qui est quatre résidus avant.

Figure 11.11 Feuilles plissées bêta parallèles et antiparallèles

La soie est un excellent exemple de la structure de feuille plissée bêta. La formation de cette structure secondaire dans la protéine de soie lui permet d'avoir une très forte résistance à la traction. La soie a également contribué à former l'une des plus grandes routes commerciales de l'histoire, permettant l'échange d'idées, de produits et de cultures tout en faisant progresser les sociétés impliquées. Silk contient à la fois des arrangements antiparallèles et parallèles de feuilles bêta. Contrairement à l'hélice , cependant, les chaînes latérales sont serrées assez près les unes des autres dans un arrangement de feuilles plissées. En conséquence des chaînes latérales très volumineuses rendent la structure instable. Cela explique pourquoi la soie est composée presque entièrement de glycine, d'alanine et de sérine, les trois acides aminés avec les plus petites chaînes latérales. Certaines espèces de vers à soie produisent des quantités variables de chaînes latérales volumineuses, mais ces soies ne sont pas aussi prisées que le ver à soie du mûrier (qui n'a pas de chaînes latérales d'acides aminés volumineuses) car la soie avec des chaînes latérales volumineuses est plus faible et n'en a pas autant résistance à la traction.

La forme tridimensionnelle complète de la protéine entière (ou la somme de toutes les structures secondaires) est connue sous le nom de structure tertiaire de la protéine et est une caractéristique unique et déterminante pour cette protéine (Figure 11.12). Principalement, les interactions entre les groupes R créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe d'une protéine. La nature des groupes R trouvés dans les acides aminés impliqués peut contrecarrer la formation des liaisons hydrogène décrites pour les structures secondaires standard. Par exemple, les groupes R avec des charges similaires sont repoussés les uns par les autres et ceux avec des charges différentes sont attirés les uns par les autres (liaisons ioniques). Lorsque le repliement des protéines a lieu, les groupes R hydrophobes des acides aminés non polaires se trouvent à l'intérieur de la protéine, tandis que les groupes R hydrophiles se trouvent à l'extérieur. Les premiers types d'interactions sont également appelés interactions hydrophobes. L'interaction entre les chaînes latérales de la cystéine forme des liaisons disulfure en présence d'oxygène, la seule liaison covalente se formant lors du repliement des protéines.

Figure 11.12 Structure de la protéine tertiaire. La structure tertiaire des protéines est déterminée par diverses interactions chimiques. Ceux-ci comprennent les interactions hydrophobes, les liaisons ioniques, les liaisons hydrogène et les liaisons disulfure.

Toutes ces interactions, faibles et fortes, déterminent la forme tridimensionnelle finale de la protéine. Lorsqu'une protéine perd sa forme tridimensionnelle, elle n'est généralement plus fonctionnelle.

Dans la nature, certaines protéines sont formées de plusieurs polypeptides, également appelés sous-unités, et l'interaction de ces sous-unités forme le structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités aident à stabiliser la structure globale. Par exemple, l'insuline (une protéine globulaire) possède une combinaison de liaisons hydrogène et de liaisons disulfure qui l'amènent principalement à se regrouper en une forme de boule. L'insuline commence comme un seul polypeptide et perd certaines séquences internes au cours du traitement cellulaire qui forment deux chaînes maintenues ensemble par des liaisons disulfure, comme le montre la figure 11.6. Trois de ces structures sont ensuite regroupées pour former un hexamère inactif (Figure 11.13). La forme hexamère de l'insuline est un moyen pour le corps de stocker l'insuline dans une conformation stable et inactive afin qu'elle soit disponible pour la libération et la réactivation sous la forme monomère.

Figure 11.13 L'hormone d'insuline est un bon exemple de structure quaternaire. L'insuline est produite et stockée dans le corps sous forme d'hexamère (une unité de six molécules d'insuline), tandis que la forme active est le monomère. L'hexamère est une forme inactive avec une stabilité à long terme, qui sert à protéger l'insuline hautement réactive, tout en étant facilement disponible.

Les quatre niveaux de structure protéique (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) sont résumés à la figure 11.14.

Figure 11.14 Les quatre niveaux de structure protéique peuvent être observés dans ces illustrations. (crédit : modification des travaux du National Human Genome Research Institute)

Hydrolyse est la décomposition de la séquence protéique primaire par l'ajout d'eau pour reformer les unités monomères d'acides aminés individuelles.

Figure 11.15 Hydrolyse des protéines. Dans la réaction d'hydrolyse, de l'eau est ajoutée à travers la liaison amide incorporant le groupe -OH avec le carbone carbonyle et reformant l'acide carboxylique. L'hydrogène de l'eau reforme l'amine.

Si la protéine est soumise à des changements de température, de pH ou d'exposition à des produits chimiques, la structure de la protéine peut se déplier, perdre sa forme sans rompre la séquence primaire dans ce que l'on appelle dénaturation(Illustration 11.16). Dénaturationest différent de l'hydrolyse, en ce que la structure primaire de la protéine n'est pas affectée. Dénaturation est souvent réversible car la structure primaire du polypeptide est conservée dans le processus si l'agent dénaturant est éliminé, permettant à la protéine de se replier et de reprendre sa fonction. Parfois, cependant, la dénaturation est irréversible, entraînant une perte permanente de fonction. Un exemple de dénaturation irréversible des protéines est lorsqu'un œuf est frit. La protéine d'albumine contenue dans le blanc d'œuf liquide est dénaturée lorsqu'elle est placée dans une poêle chaude. Notez que toutes les protéines ne sont pas dénaturées à haute température, par exemple, les bactéries qui survivent dans les sources chaudes ont des protéines qui fonctionnent à des températures proches de l'ébullition. L'estomac est également très acide, a un pH bas et dénature les protéines dans le cadre du processus de digestion. Cependant, les enzymes digestives de l'estomac conservent leur activité dans ces conditions.

Figure 11.16 Dénaturation des protéines. La figure (1) représente la protéine intacte correctement repliée. L'étape (2) applique de la chaleur au système qui est au-dessus du seuil de maintien des interactions protéiques intramoléculaires. L'étape (3) montre la protéine dépliée ou dénaturée. Les régions colorées de la protéine dénaturée correspondent aux régions colorées de la protéine repliée de manière native illustrée en (1).

Le repliement des protéines est essentiel à sa fonction. On pensait à l'origine que les protéines elles-mêmes étaient responsables du processus de repliement. Ce n'est que récemment qu'il a été découvert qu'ils reçoivent souvent de l'aide dans le processus de repliement de la part d'aides protéiques connues sous le nom de chaperons (ou chaperonins) qui s'associent à la protéine cible pendant le processus de repliement. Ils agissent en empêchant l'agrégation des polypeptides qui composent la structure complète de la protéine, et ils se dissocient de la protéine une fois que la protéine cible est repliée.

Les protéines sont impliquées dans de nombreuses fonctions cellulaires. Les protéines peuvent agir comme des enzymes qui augmentent la vitesse des réactions chimiques. En fait, 99% des réactions enzymatiques au sein d'une cellule sont médiées par des protéines. Ainsi, ils font partie intégrante des processus de formation ou de décomposition des composants cellulaires. Les protéines peuvent également agir comme un échafaudage structurel au sein de la cellule, aidant à maintenir la forme cellulaire. Les protéines peuvent également être impliquées dans la signalisation et la communication cellulaires, ainsi que dans le transport de molécules d'un endroit à un autre. Dans des circonstances extrêmes telles que la famine, les protéines peuvent également être utilisées comme source d'énergie dans la cellule.


Résultat

Les données et les résultats du projet seront disponibles tout au long du processus et nous fournirons un résumé final lors de notre réunion sur les résultats.

Votre réunion finale peut inclure :

  • Un résumé de l'analyse dans votre format préféré
  • Données et résultats pertinents dans un format organisé avec un guide pour faciliter l'accès aux informations pertinentes
  • Consultation et collaboration avec votre équipe de projet pour examiner les résultats et tracer vos progrès futurs

Unité 13 - Biochimie et Techniques Biochimiques - BTEC Applied Science Niveau 3 Extended Diploma - P1&virgule P2&virgule P3&virgule P4&virgule P5&virgule P6&virgule M1&virgule M2&virgule M3&virgule M4&virgule D1&virgule D2&virgule D3&virgule D4

Cet ensemble contient tous les fichiers requis pour obtenir une distinction dans l'unité 13 Sciences appliquées. Veuillez vous assurer de référencer votre travail et de NE PAS COPIER. M4&virgule D1&virgule D2&virgule D3 et D4

P4 M3 D3 - Unité 13 - décrire les caractéristiques structurelles d'une enzyme & virgule expliquer comment les taux de réactions enzymatiques sont affectés par les changements de température & virgule expliquer pourquoi l'activité enzymatique est affectée par le pH - Applied Science Extended Diploma

Ce travail est destiné à aider avec le P4&virgule M3 et D3 Unité 13 Sciences appliquées 2010 - Mon professeur a signé ce devoir, ce qui signifie qu'il répond aux critères de notation&period J'apprécierais si vous respectez &period&period&period

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P3 M2 D2 Unité 13 - décrire les structures primaires et secondaires des protéines & virgule expliquer les structures tertiaires et quaternaires des protéines & virgule discuter de la relation entre la structure et la fonction des protéines - Diplôme étendu

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P2 M1 - Unité 13 - utiliser les techniques séparatives de laboratoire pour la caractérisation de molécules biologiques - Diplôme d'études approfondies en sciences appliquées

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P5 Unité 13 - utiliser des méthodes de laboratoire pour étudier les facteurs qui affectent la vitesse de réaction enzymatique - Diplôme complémentaire en sciences appliquées

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Unité 13 - P1&virgule D1 - P1 - identifier la structure et la fonction des molécules biologiques&colon D1 - discuter de la relation entre structure et fonction pour les glucides et les lipides - Diplôme étendu

Ce travail est d'aider avec l'Unité 13 Sciences appliquées P1 et D1 2010 - Mon professeur a approuvé ce devoir, ce qui signifie qu'il répond aux critères de notation&période J'espère que cela aide&virgule tout le meilleur&NewLine&NewLine&NewLine&NewLineP1 - identifier la structure et la fonction des molécules biologiques&colon&NewLineD1 - discuter de la relation.

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Unité 13 - Biochimie et techniques biochimiques 2010 - P6 &ndash identifier les principales différences entre la dégradation du glucose en anaérobie et en aérobie&colon M4 &ndash comparer les sites de production et de consommation d'ATP en aérobie et en anaérobie - Diplôme étendu

Ceci est le dernier devoir pour l'unité 13 Sciences appliquées & virgule c'est assez compliqué et peut être difficile à comprendre & virgule donc je l'ai décomposé pour vous faciliter la compréhension des étapes. Veuillez noter que ce document ne peut pas être copié et je le ferais apprécier si vous respectez mon travail &period&period&period

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Voir la vidéo: Notes for IB Biology Chapter (Décembre 2021).