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Catalyseurs# - Biologie


Catalyseurs et enzymes

Pour qu'une réaction chimique se produise, les réactifs doivent d'abord se trouver dans l'espace. Les produits chimiques en solution ne "planifient" pas ces collisions, elles se produisent au hasard. En fait, dans de nombreux cas, c'est encore plus compliqué. Les cellules utilisent parfois des mécanismes pour augmenter les concentrations de réactifs (nous verrons quelques exemples), mais cela est rarement suffisant pour entraîner des vitesses de réaction dans un régime biologiquement pertinent. C'est là qu'interviennent les catalyseurs.

UNE catalyseur est quelque chose qui aide à augmenter la vitesse d'une réaction chimique sans subir lui-même de changement. Vous pouvez considérer un catalyseur comme un agent de changement chimique.

Les catalyseurs les plus importants en biologie sont appelés enzymes. Un enzyme est un catalyseur de protéines. D'autres catalyseurs cellulaires comprennent des molécules appelées ribozymes. UNE ribozyme est un catalyseur composé d'un acide ribonucléique (ARN). Ces deux éléments seront discutés plus en détail plus tard dans le cours. Comme tous les catalyseurs, les enzymes agissent en abaissant le niveau d'énergie qui doit être transféré dans une réaction chimique pour y arriver. Une réaction chimique énergie d'activation est le niveau d'énergie « seuil » nécessaire pour initier la réaction.

Figure 1. Les enzymes et autres catalyseurs diminuent l'énergie d'activation nécessaire pour initier une réaction chimique donnée. Sans enzyme (à gauche), l'apport d'énergie nécessaire au démarrage d'une réaction est élevé. Avec l'aide d'une enzyme (à droite), moins d'énergie est nécessaire pour qu'une réaction commence.

Attribution : Marc T. Facciotti (œuvre originale)

Remarque : Discussion possible

Regardez la figure ci-dessus. À votre avis, quelles sont les unités sur l'axe des x ? Le temps serait une supposition. Cependant, si l'on compare les chiffres, il apparaît que les produits se forment en même temps que la barrière d'énergie d'activation soit élevée ou faible. Le but de cette figure n'était-il pas d'illustrer que les réactions avec des barrières d'énergie d'activation élevées étaient plus lentes que celles avec des barrières d'énergie d'activation faibles ? Ce qui se passe?


Catalyseur

Nos rédacteurs examineront ce que vous avez soumis et détermineront s'il faut réviser l'article.

Catalyseur, en chimie, toute substance qui augmente la vitesse d'une réaction sans être elle-même consommée. Les enzymes sont des catalyseurs naturels responsables de nombreuses réactions biochimiques essentielles.

La plupart des catalyseurs solides sont des métaux ou les oxydes, sulfures et halogénures d'éléments métalliques et des éléments semi-métalliques bore, aluminium et silicium. Les catalyseurs gazeux et liquides sont couramment utilisés sous leur forme pure ou en combinaison avec des supports ou des solvants appropriés. Les catalyseurs solides sont généralement dispersés dans d'autres substances connues sous le nom de supports de catalyseur.

En général, l'action catalytique est une réaction chimique entre le catalyseur et un réactif, formant des intermédiaires chimiques capables de réagir plus facilement entre eux ou avec un autre réactif, pour former le produit final souhaité. Lors de la réaction entre les intermédiaires chimiques et les réactifs, le catalyseur est régénéré. Les modes de réactions entre les catalyseurs et les réactifs varient largement et dans les catalyseurs solides sont souvent complexes. Les réactions acido-basiques, les réactions d'oxydo-réduction, la formation de complexes de coordination et la formation de radicaux libres sont typiques de ces réactions. Avec les catalyseurs solides, le mécanisme de réaction est fortement influencé par les propriétés de surface et les structures électroniques ou cristallines. Certains catalyseurs solides, appelés catalyseurs polyfonctionnels, sont capables de plus d'un mode d'interaction avec les réactifs. Les catalyseurs bifonctionnels sont largement utilisés pour les réactions de reformage dans l'industrie pétrolière.

Les réactions catalysées constituent la base de nombreux procédés chimiques industriels. La fabrication de catalyseurs est elle-même un processus industriel en croissance rapide.


ÉTUDES CATALYSEURS : CHROMATOGRAPHIE

Introduction

La catalyse est une branche de la cinétique chimique de grande importance industrielle et commerciale. Les catalyseurs hétérogènes sont certains solides particulaires de grande surface (1 à 300 m 2 g -1 ) qui augmentent les vitesses d'atteinte des équilibres. Ceci est obtenu par la fixation temporaire de molécules réactives par des liaisons chimiques modérées à des sites actifs sur leurs surfaces. Les catalyseurs eux-mêmes ne sont pas consommés pendant le processus, bien que leur activité soit finalement perdue par dégradation de surface. Plus de 90 % des produits chimiques fabriqués dans le monde impliquent une catalyse à une ou plusieurs étapes. Le marché est d'environ 7 £ × 10 9 par an, avec un retour de 200 £ sur chaque livre dépensée sur un catalyseur.


L'hypothèse du verrou et de la clé/le modèle d'ajustement induit

Les hypothèse serrure et clé explique comment les enzymes peuvent être si spécifiques avec leurs substrats et les réactions qu'elles catalysent. Il décrit comment le site actif de l'enzyme a une forme très unique qui complète la forme d'un substrat spécifique. Ils peuvent donc parfaitement s'emboîter.

Le mécanisme de verrouillage et de clé signifie souvent qu'une enzyme a une spécificité pour un substrat particulier, mais elle peut également être compatible avec une famille de substrats, tels que ceux possédant des groupes fonctionnels particuliers ou des modifications.

Cependant, l'hypothèse du verrou et de la clé est désormais dépassée et les scientifiques ont développé un nouveau modèle pour expliquer comment les enzymes et les substrats s'emboîtent. Une caractéristique importante des enzymes non couvertes par l'hypothèse du verrou et de la clé est que le site actif change de forme après que le substrat a lié. Cela garantit une même plus serré ajustement et collage plus précis. Cela a conduit à une autre hypothèse, la modèle d'ajustement induit, ce qui explique que le contact du substrat avec le site actif induit un changement de forme de l'enzyme. Une fois le produit généré, il quitte la surface de l'enzyme, qui reprend sa forme initiale.

Parce que les enzymes sont très spécifiques dans leur activité, elles sont également très sensibles aux changements de l'environnement et nécessitent des conditions spécifiques pour fonctionner. Des facteurs tels que la température, le pH, la concentration de l'enzyme et la concentration du substrat affectent tous la vitesse de la réaction.


Contenu

Le modèle classique de l'interaction enzyme-substrat est le modèle d'ajustement induit. [3] Ce modèle propose que l'interaction initiale entre l'enzyme et le substrat soit relativement faible, mais que ces interactions faibles induisent rapidement des changements conformationnels de l'enzyme qui renforcent la liaison.

Les avantages du mécanisme d'ajustement induit sont dus à l'effet stabilisant d'une forte liaison enzymatique. Il existe deux mécanismes différents de liaison au substrat : la liaison uniforme, qui a une forte liaison au substrat, et la liaison différentielle, qui a une forte liaison à l'état de transition. L'effet stabilisant de la liaison uniforme augmente à la fois l'affinité de liaison au substrat et à l'état de transition, tandis que la liaison différentielle n'augmente que l'affinité de liaison à l'état de transition. Les deux sont utilisés par les enzymes et ont été choisis au cours de l'évolution pour minimiser l'énergie d'activation de la réaction. Les enzymes qui sont saturées, c'est-à-dire qui ont une liaison au substrat de haute affinité, nécessitent une liaison différentielle pour réduire l'énergie d'activation, tandis que les petites enzymes non liées au substrat peuvent utiliser une liaison différentielle ou uniforme. [4]

Ces effets ont conduit la plupart des protéines à utiliser le mécanisme de liaison différentielle pour réduire l'énergie d'activation, de sorte que la plupart des substrats ont une affinité élevée pour l'enzyme à l'état de transition. La liaison différentielle est réalisée par le mécanisme d'ajustement induit - le substrat se lie d'abord faiblement, puis l'enzyme change de conformation en augmentant l'affinité à l'état de transition et en le stabilisant, réduisant ainsi l'énergie d'activation pour l'atteindre.

Il est important de préciser, cependant, que le concept d'ajustement induit ne peut pas être utilisé pour rationaliser la catalyse. C'est-à-dire que la catalyse chimique est définie comme la réduction de Eune ‡ (lorsque le système est déjà dans l'ES ‡ ) par rapport à Eune dans la réaction non catalysée dans l'eau (sans l'enzyme). L'ajustement induit suggère seulement que la barrière est plus faible dans la forme fermée de l'enzyme, mais ne nous dit pas quelle est la raison de la réduction de la barrière.

L'ajustement induit peut être bénéfique pour la fidélité de la reconnaissance moléculaire en présence de compétition et de bruit via le mécanisme de relecture conformationnelle. [5]

Ces changements de conformation rapprochent également les résidus catalytiques du site actif des liaisons chimiques du substrat qui seront altérés au cours de la réaction. Après la liaison, un ou plusieurs mécanismes de catalyse abaissent l'énergie de l'état de transition de la réaction, en fournissant une voie chimique alternative pour la réaction. Il existe six mécanismes possibles de catalyse « au-dessus de la barrière » ainsi qu'un mécanisme « à travers la barrière » :

Proximité et orientation Modifier

Les interactions enzyme-substrat alignent les groupes chimiques réactifs et les maintiennent proches les uns des autres dans une géométrie optimale, ce qui augmente la vitesse de la réaction. Ceci réduit l'entropie des réactifs et rend ainsi les réactions d'addition ou de transfert moins défavorables, puisqu'il s'agit d'une diminution de l'entropie globale lorsque deux réactifs deviennent un seul produit. Cependant, il s'agit d'un effet général et on le voit dans les réactions de non-addition ou de transfert où il se produit en raison d'une augmentation de la "concentration efficace" des réactifs. Ceci est compris lorsque l'on considère comment les augmentations de concentration entraînent des augmentations de la vitesse de réaction : essentiellement lorsque les réactifs sont plus concentrés, ils entrent en collision plus souvent et réagissent donc plus souvent. Dans la catalyse enzymatique, la liaison des réactifs à l'enzyme restreint l'espace conformationnel des réactifs, les maintenant dans la "bonne orientation" et proches les uns des autres, de sorte qu'ils se heurtent plus fréquemment, et avec la bonne géométrie, pour faciliter la réaction souhaitée. La "concentration effective" est la concentration que le réactif devrait être, libre en solution, pour subir la même fréquence de collision. Souvent, de telles concentrations efficaces théoriques ne sont pas physiques et impossibles à réaliser en réalité - ce qui témoigne du grand pouvoir catalytique de nombreuses enzymes, avec des augmentations de vitesse massives par rapport à l'état non catalysé.

Par exemple:
Des réactions similaires se produiront beaucoup plus rapidement si la réaction est intramoléculaire.
La concentration efficace d'acétate dans la réaction intramoléculaire peut être estimée comme k2/k1 = 2 x 10 5 molaire.

Cependant, la situation pourrait être plus complexe, car les études informatiques modernes ont établi que les exemples traditionnels d'effets de proximité ne peuvent pas être liés directement aux effets entropiques enzymatiques. [6] [7] [8] En outre, la proposition entropique originale [9] s'est avérée largement surestimer la contribution de l'entropie d'orientation à la catalyse. [dix]

Donneurs ou accepteurs de protons Modifier

Les donneurs et les accepteurs de protons, c'est-à-dire les acides et les bases, peuvent donner et accepter des protons afin de stabiliser les charges en développement dans l'état de transition. Ceci est lié au principe général de la catalyse, celui de réduire les barrières énergétiques, car en général les états de transition sont des états de haute énergie, et en les stabilisant cette haute énergie est réduite, abaissant la barrière. Une caractéristique clé de la catalyse enzymatique par rapport à de nombreuses catalyses non biologiques, est que la catalyse acide et basique peuvent être combinées dans la même réaction. Dans de nombreux systèmes abiotiques, les acides (grand [H+]) ou les bases (grandes concentrations de H+ puits, ou espèces avec des paires d'électrons) peuvent augmenter la vitesse de la réaction mais bien sûr l'environnement ne peut avoir qu'un seul pH global (mesure de l'acidité ou de la basicité (alcalinité)). Cependant, étant donné que les enzymes sont de grosses molécules, elles peuvent positionner à la fois des groupes acides et des groupes basiques dans leur site actif pour interagir avec leurs substrats et utiliser les deux modes indépendamment du pH global.

Souvent, la catalyse acide ou basique générale est utilisée pour activer les groupes nucléophiles et/ou électrophiles, ou pour stabiliser les groupes partants. De nombreux acides aminés à groupements acides ou basiques sont ainsi employés dans le site actif, tels que l'acide glutamique et aspartique, l'histidine, la cystine, la tyrosine, la lysine et l'arginine, ainsi que la sérine et la thréonine. De plus, le squelette peptidique, avec des groupes carbonyle et amide N est souvent utilisé. La cystine et l'histidine sont très couramment impliquées, car elles ont toutes deux un pKa proche du pH neutre et peuvent donc à la fois accepter et donner des protons.

De nombreux mécanismes de réaction impliquant une catalyse acide/base supposent un pKa sensiblement altéré. Cette altération du pKa est possible grâce à l'environnement local du résidu [ citation requise ] .

Conditions Acides Socles
Environnement hydrophobe Augmenter le pKa Diminuer le pKa
Résidus adjacents de même charge Augmenter le pKa Diminuer le pKa
Pont salin (et hydrogène
liaison) formation
Diminuer le pKa Augmenter le pKa

Le pKa peut également être influencé de manière significative par le milieu environnant, dans la mesure où des résidus basiques en solution peuvent agir comme donneurs de protons, et vice versa.

Par exemple:
Triade catalytique d'une sérine protéase
L'étape initiale du mécanisme catalytique de la sérine protéase implique l'histidine du site actif acceptant un proton du résidu sérine. Cela prépare la sérine en tant que nucléophile pour attaquer la liaison amide du substrat. Ce mécanisme comprend le don d'un proton de la sérine (une base, pKa 14) à l'histidine (un acide, pKa 6), rendu possible grâce à l'environnement local des bases.

Il est important de préciser que la modification des pKa est une pure partie du mécanisme électrostatique. [11] Par ailleurs, l'effet catalytique de l'exemple ci-dessus est principalement associé à la réduction du pKa de l'oxyanion et à l'augmentation du pKa de l'histidine, alors que le transfert de protons de la sérine à l'histidine n'est pas catalysé de manière significative, puisque ce n'est pas la barrière qui détermine le taux. [12] Notez que dans l'exemple montré, l'acide conjugué d'histidine agit comme un catalyseur acide général pour la perte ultérieure de l'amine à partir d'un intermédiaire tétraédrique. Les preuves à l'appui de ce mécanisme proposé (Figure 4 dans la référence 13) [13] ont cependant été controversées [14] .

Catalyse électrostatique Modifier

La stabilisation des états de transition chargés peut également se faire par des résidus dans le site actif formant des liaisons ioniques (ou des interactions de charge ionique partielles) avec l'intermédiaire. Ces liaisons peuvent soit provenir de chaînes latérales acides ou basiques présentes sur des acides aminés tels que la lysine, l'arginine, l'acide aspartique ou l'acide glutamique, soit provenir de cofacteurs métalliques tels que le zinc. Les ions métalliques sont particulièrement efficaces et peuvent réduire suffisamment le pKa de l'eau pour en faire un nucléophile efficace.

Des études systématiques de simulation informatique ont établi que les effets électrostatiques donnent, de loin, la plus grande contribution à la catalyse. [11] Il peut augmenter la vitesse de réaction d'un facteur allant jusqu'à 10 7 . [15] En particulier, il a été constaté que l'enzyme fournit un environnement qui est plus polaire que l'eau, et que les états de transition ioniques sont stabilisés par des dipôles fixes. Ceci est très différent de la stabilisation de l'état de transition dans l'eau, où les molécules d'eau doivent payer avec "l'énergie de réorganisation". [16] Afin de stabiliser les états ioniques et chargés. Ainsi, la catalyse est associée au fait que les groupements polaires enzymatiques sont pré-organisés [17]

Il a été démontré que l'amplitude du champ électrostatique exercé par le site actif d'une enzyme est fortement corrélée à l'augmentation de la vitesse catalytique de l'enzyme [18] [19]

La liaison du substrat exclut généralement l'eau du site actif, abaissant ainsi la constante diélectrique locale à celle d'un solvant organique. Ceci renforce les interactions électrostatiques entre les substrats chargés/polaires et les sites actifs. De plus, des études ont montré que les distributions de charges autour des sites actifs sont agencées de manière à stabiliser les états de transition des réactions catalysées. Dans plusieurs enzymes, ces distributions de charges servent apparemment à guider les substrats polaires vers leurs sites de liaison, de sorte que les vitesses de ces réactions enzymatiques sont supérieures à leurs limites apparentes contrôlées par diffusion. citation requise ] .

Par exemple:
Mécanisme catalytique de la carboxypeptidase
L'intermédiaire tétraédrique est stabilisé par une liaison ionique partielle entre l'ion Zn 2+ et la charge négative sur l'oxygène.

Catalyse covalente Modifier

La catalyse covalente implique que le substrat forme une liaison covalente transitoire avec des résidus dans le site actif de l'enzyme ou avec un cofacteur. Cela ajoute un intermédiaire covalent supplémentaire à la réaction et aide à réduire l'énergie des états de transition ultérieurs de la réaction. La liaison covalente doit, à un stade ultérieur de la réaction, être rompue pour régénérer l'enzyme. Ce mécanisme est utilisé par la triade catalytique d'enzymes telles que les protéases comme la chymotrypsine et la trypsine, où un intermédiaire acyl-enzyme est formé. Un mécanisme alternatif est la formation d'une base de Schiff en utilisant l'amine libre d'un résidu de lysine, comme on le voit dans l'enzyme aldolase pendant la glycolyse.

Certaines enzymes utilisent des cofacteurs non acides aminés tels que le phosphate de pyridoxal (PLP) ou le pyrophosphate de thiamine (TPP) pour former des intermédiaires covalents avec des molécules réactives. [20] [21] Ces intermédiaires covalents fonctionnent pour réduire l'énergie des états de transition ultérieurs, de la même manière que les intermédiaires covalents formés avec des résidus d'acides aminés du site actif permettent la stabilisation, mais les capacités des cofacteurs permettent aux enzymes d'effectuer des réactions que les résidus latéraux d'acides aminés seuls ne pouvait pas. Les enzymes utilisant de tels cofacteurs comprennent l'enzyme aspartate transaminase dépendante de la PLP et l'enzyme pyruvate déshydrogénase dépendante de la TPP. [22] [23]

Plutôt que d'abaisser l'énergie d'activation pour une voie de réaction, la catalyse covalente fournit une voie alternative pour la réaction (via l'intermédiaire covalent) et est donc distincte de la vraie catalyse. [11] Par exemple, l'énergie de la liaison covalente à la molécule de sérine dans la chymotrypsine doit être comparée à la liaison covalente bien comprise au nucléophile dans la réaction en solution non catalysée. Une véritable proposition de catalyse covalente (où la barrière est inférieure à la barrière correspondante en solution) nécessiterait, par exemple, une liaison covalente partielle à l'état de transition par un groupe enzymatique (par exemple, une très forte liaison hydrogène), et une telle les effets ne contribuent pas de manière significative à la catalyse.

Catalyse à ions métalliques Modifier

Un ion métallique dans le site actif participe à la catalyse en coordonnant la stabilisation de la charge et le blindage. En raison de la charge positive d'un métal, seules les charges négatives peuvent être stabilisées par les ions métalliques. [24] Cependant, les ions métalliques sont avantageux en catalyse biologique car ils ne sont pas affectés par les changements de pH. [25] Les ions métalliques peuvent également agir pour ioniser l'eau en agissant comme un acide de Lewis. [26] Les ions métalliques peuvent également être des agents d'oxydation et de réduction. [27]

Tension de liaison Modifier

C'est l'effet principal de la liaison d'ajustement induite, où l'affinité de l'enzyme à l'état de transition est plus grande qu'au substrat lui-même. Cela induit des réarrangements structurels qui forcent les liaisons du substrat dans une position plus proche de la conformation de l'état de transition, réduisant ainsi la différence d'énergie entre le substrat et l'état de transition et aidant à catalyser la réaction.

Cependant, l'effet de contrainte est en fait un effet de déstabilisation de l'état fondamental, plutôt qu'un effet de stabilisation de l'état de transition. [11] [28] [ page nécessaire ] De plus, les enzymes sont très flexibles et elles ne peuvent pas appliquer d'effet de contrainte importante. [29]

En plus de la contrainte de liaison dans le substrat, la contrainte de liaison peut également être induite au sein de l'enzyme elle-même pour activer les résidus dans le site actif.

Par exemple:
Substrat, substrat lié et conformations de l'état de transition du lysozyme.
Le substrat, lors de la liaison, est déformé de la conformation demi-chaise de l'anneau hexose (à cause de l'encombrement stérique avec les acides aminés de la protéine forçant le c6 équatorial à être en position axiale) vers la conformation chaise [30] [ page nécessaire ]

Tunneling quantique Modifier

Ces mécanismes traditionnels "à travers la barrière" ont été contestés dans certains cas par des modèles et des observations de mécanismes "à travers la barrière" (effet tunnel quantique). Certaines enzymes fonctionnent avec des cinétiques plus rapides que ce qui serait prédit par le classique ΔG ‡ . Dans les modèles "à travers la barrière", un proton ou un électron peut traverser des barrières d'activation. [31] [32] L'effet tunnel quantique des protons a été observé dans l'oxydation de la tryptamine par l'amine aromatique déshydrogénase. [33]

L'effet tunnel quantique ne semble pas fournir un avantage catalytique majeur, car les contributions à effet tunnel sont similaires dans les réactions catalysées et non catalysées en solution. [32] [34] [35] [36] Cependant, la contribution de l'effet tunnel (en augmentant généralement les constantes de vitesse d'un facteur de

1000 [33] par rapport à la vitesse de réaction de la voie classique « au-dessus de la barrière ») est probablement cruciale pour la viabilité des organismes biologiques. Cela souligne l'importance générale des réactions tunnel en biologie.

En 1971-1972, le premier modèle de mécanique quantique de catalyse enzymatique a été formulé. [37] [38] [ source tierce nécessaire ]

Enzyme active Modifier

L'énergie de liaison du complexe enzyme-substrat ne peut pas être considérée comme une énergie externe nécessaire à l'activation du substrat. L'enzyme à haute teneur énergétique peut d'abord transférer un groupe énergétique spécifique X1 du site catalytique de l'enzyme à la place finale du premier réactif lié, puis un autre groupe X2 du deuxième réactif lié (ou du deuxième groupe du réactif unique) doit être transféré au site actif pour terminer la conversion du substrat en produit et régénération enzymatique. [39]


Catalyseur : types et importance des catalyseurs

Les enzymes sont les catalyseurs les plus courants et les plus efficaces que l'on trouve dans la nature. La plupart des réactions chimiques qui se produisent dans le corps humain et dans d'autres êtres vivants sont des réactions à haute énergie qui se produiraient lentement, voire pas du tout, sans la catalyse fournie par les enzymes. Par exemple, en l'absence de catalyse, il faut plusieurs semaines à l'amidon pour s'hydrolyser en glucose. Une trace de l'enzyme ptyaline, présente dans la salive humaine, accélère la réaction afin que les amidons puissent être digérés. Certaines enzymes augmentent les vitesses de réaction d'un facteur d'un milliard ou plus.

Les enzymes sont généralement des catalyseurs spécifiques, c'est-à-dire qu'elles ne catalysent qu'une seule réaction d'un réactif particulier (appelé son substrat). Habituellement, l'enzyme et son substrat ont des structures complémentaires et peuvent se lier pour former un complexe plus réactif en raison de la présence de groupes fonctionnels dans l'enzyme, qui stabilisent l'état de transition de la réaction ou abaissent l'énergie d'activation. La toxicité de certaines substances (par exemple, le monoxyde de carbone et les gaz neurotoxiques) est due à leur inhibition des réactions catalytiques vitales dans le corps.

La catalyse est également importante dans les laboratoires chimiques et dans l'industrie. Certaines réactions se produisent plus rapidement en présence d'une petite quantité d'acide ou de base et sont dites catalysées par un acide ou par une base. Par exemple, l'hydrolyse des esters est catalysée par la présence d'une faible quantité de base. Dans cette réaction, c'est l'ion hydroxyde, OH - , qui réagit avec l'ester, et la concentration de l'ion hydroxyde est fortement augmentée par rapport à celle de l'eau pure par la présence de la base. Bien que certains des ions hydroxyde fournis par la base soient utilisés dans la première partie de la réaction, ils sont régénérés dans une étape ultérieure à partir des molécules d'eau, la quantité nette d'ions hydroxyde présente est la même au début et à la fin de la réaction, la base est donc considérée comme un catalyseur et non comme un réactif.

Les métaux finement divisés sont souvent utilisés comme catalyseurs, ils adsorbent les réactifs sur leurs surfaces (voir adsorption), où la réaction peut se produire plus facilement. Par exemple, l'hydrogène et l'oxygène gazeux peuvent être mélangés sans réagir pour former de l'eau, mais si une petite quantité de platine en poudre est ajoutée au mélange gazeux, les gaz réagissent rapidement. Les réactions d'hydrogénation, par exemple la formation de graisses de cuisson dures à partir d'huiles végétales, sont catalysées par des métaux ou des oxydes métalliques finement divisés. La préparation commerciale d'acide sulfurique et d'acide nitrique dépend également d'une telle catalyse de surface. Outre le platine, d'autres catalyseurs de surface couramment utilisés sont le cuivre, le fer, le nickel, le palladium, le rhodium, le ruthénium, le gel de silice (dioxyde de silicium) et l'oxyde de vanadium.

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Catalyse enzymatique

Introduction:
En général, les enzymes sont des protéines produites par des cellules vivantes, elles agissent comme des catalyseurs dans les réactions biochimiques. UNE catalyseur affecte la vitesse d'une réaction chimique. Une conséquence de l'activité enzymatique est que les cellules peuvent effectuer des activités chimiques complexes à des températures relativement basses. Dans une réaction catalysée par une enzyme, la substance sur laquelle agir (le substrat = S ) se lie de manière réversible au site actif de l'enzyme (E). L'un des résultats de cette union temporaire est une réduction de l'énergie nécessaire pour activer la réaction de la molécule de substrat de sorte que le produits (P) de la réaction se forment.

En résumé : E + S —> ES –> E + P

Notez que l'enzyme n'est pas modifiée dans la réaction et peut même être recyclée pour décomposer des molécules de substrat supplémentaires. Chaque enzyme est spécifique à une réaction particulière car sa séquence d'acides aminés est unique et lui confère une structure tridimensionnelle unique. Les site actif est la partie de l'enzyme qui interagit avec le substrat, de sorte que toute substance qui bloque ou modifie la forme du site actif affecte l'activité de l'enzyme. Voici une description de plusieurs façons dont l'action enzymatique peut être affectée :

1. Concentration de sel. Si la concentration en sel est proche de zéro, les chaînes latérales d'acides aminés chargées des molécules d'enzyme s'attireront les unes aux autres. L'enzyme se dénaturera et formera un précipité inactif. Si, d'autre part, la concentration en sel est trop élevée, l'interaction normale des groupes chargés sera bloquée, de nouvelles interactions se produiront et à nouveau l'enzyme précipitera. Une concentration de sel intermédiaire telle que celle du sang humain (0,9%) ou du cytoplasme est l'optimum pour de nombreuses enzymes.

2. pH. Les chaînes latérales d'acides aminés contiennent des groupes tels que – COOH et NH2 qui gagnent ou perdent facilement des ions H+. Au fur et à mesure que le pH est abaissé, une enzyme aura tendance à gagner des ions H +, et finalement suffisamment de chaînes latérales seront affectées, de sorte que la forme de l'enzyme est perturbée. De même, à mesure que le pH augmente, les enzymes perdent des ions H+ et finissent par perdre leur forme active. La plupart des enzymes fonctionnent correctement dans la plage de pH neutre et sont dénaturées à un pH extrêmement élevé ou bas. Certaines enzymes, telles que la pepsine, qui agit dans l'estomac humain où le pH est très bas, ont un pH optimal bas.

3. Température. Généralement, les réactions chimiques s'accélèrent lorsque la température augmente. Au fur et à mesure que la température augmente, de plus en plus de molécules réagissantes ont suffisamment d'énergie cinétique pour subir la réaction. Étant donné que les enzymes sont des catalyseurs pour les réactions chimiques, les réactions enzymatiques ont également tendance à aller plus vite avec l'augmentation de la température. Cependant, si la température d'une réaction catalysée par une enzyme est encore augmentée, une température optimale est atteint au-dessus de cette valeur, l'énergie cinétique des molécules d'enzyme et d'eau est si grande que la conformation des molécules d'enzyme est perturbée. L'effet positif de l'accélération de la réaction est maintenant plus que compensé par l'effet négatif du changement de conformation de plus en plus de molécules enzymatiques. De nombreuses protéines sont dénaturées par des températures autour de 40-50 degrés C, mais certaines sont encore actives à 70-80 degrés C, et quelques-unes résistent même à l'ébullition.

4. Activation’s et inhibiteurs. De nombreuses molécules autres que le substrat peuvent interagir avec une enzyme. Si une telle molécule augmente la vitesse de la réaction, c'est un activateur, ou s'il diminue la vitesse de réaction, c'est un inhibiteur. Ces molécules peuvent réguler la vitesse d'action des enzymes. Toute substance qui tend à déployer l'enzyme, comme un solvant organique ou un détergent, agira comme un inhibiteur. Certains inhibiteurs agissent en réduisant les ponts -S-S- qui stabilisent la structure de l'enzyme. De nombreux inhibiteurs agissent en réagissant avec les chaînes latérales dans ou à proximité du site actif pour changer sa forme ou le bloquer. De nombreux poisons bien connus tels que le cyanure de potassium et le curare sont des inhibiteurs d'enzymes qui interfèrent avec le site actif des enzymes critiques.

L'enzyme utilisée dans ce laboratoire, la catalase, possède quatre chaînes polypeptidiques, chacune composée de plus de 500 acides aminés. Cette enzyme est omniprésente dans les organismes aérobies. Une fonction de la catalase dans les cellules est d'empêcher l'accumulation de niveaux toxiques de peroxyde d'hydrogène formé comme sous-produit des processus métaboliques. La catalase pourrait également participer à certaines des nombreuses réactions d'oxydation qui se produisent dans la cellule.

En l'absence de catalase, cette réaction se produit spontanément, mais très lentement. La catalase accélère considérablement la réaction. Dans cette expérience, une vitesse pour cette réaction sera déterminée. On peut en apprendre beaucoup sur les enzymes en étudiant la cinétique des réactions catalysées par des enzymes. Par exemple, il est possible de mesurer la quantité de produit formé, ou la quantité de substrat utilisé, à partir du moment où les réactifs sont réunis jusqu'à l'arrêt de la réaction. Si la quantité de produit formé est mesurée à intervalles réguliers et que cette quantité est reportée sur un graphique, une courbe comme celle qui suit est obtenue.


Catalyse en chimie et biologie

Les Actes de la 24e Conférence internationale de Solvay sur la chimie comprennent de courtes déclarations personnelles et des transcriptions de discussions approfondies sur la "catalyse en chimie et en biologie" d'un groupe sélectionné sur invitation uniquement de 48 scientifiques éminents, dont quatre lauréats du prix Nobel, de toutes les parties du monde. Le thème de la conférence a été présenté en six sessions, au cours desquelles les Actes sont organisés. La première session sur la "catalyse homogène", présidée par le professeur Robert Grubbs, est consacrée à la recherche fondamentale sur la catalyse dans des solutions homogènes et ses applications. « Catalyse hétérogène et caractérisation des surfaces catalytiques », présidé par le professeur Gerhard Ertl, comprend de nombreuses références aux applications industrielles de la catalyse sur des supports solides et des discussions sur les techniques expérimentales utilisées dans ce domaine. "Catalysis by Microporous Materials," chaired by Professor Mark E. Davis, is devoted to a detailed characterization of this particular class of solid support catalysts, with special emphasis on model analysis of the processes catalyzed by these materials. "Catalysis under Extreme Conditions: Studies at High Pressure and High Temperatures — Relations with Processes in Nature," chaired by Professor Henk N W Lekkerkerker, broadens the scope of the two preceding sessions with exciting illustrations. The sessions on "Catalysis by Protein Enzymes," chaired by Prof. JoAnne Stubbe, and "Catalysis by Ribozymes in Molecular Machines," chaired by Prof. David Lilley, present at the same time an exciting extension of and a contrast to the initial four sessions. The combination of the six sessions provides an impressive overview, giving innovative insights into relationships between catalysis in chemical processes and in biological systems, and a unique outlook to anticipated developments in the coming years and the more distant future.


Voir la vidéo: Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques - 1ere SVT (Janvier 2022).