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NAG, molécules FUC dans les fichiers PDB


Dans certaines protéines (telles que 4ZXB, 6CE9 qui sont respectivement des formes apo et halo de récepteurs de l'insuline), je vois des ligands tels que FUC (ALPHA-L-FUCOSE) et NAG (N-Acetylglucosamine). Quel que soit l'article que j'ai vérifié, je ne vois aucune explication pour ces ligands et je suppose donc qu'ils ont à voir avec la procédure expérimentale, mais je ne comprends pas très bien quel est leur rôle. Stabilisent-ils un état particulier de la protéine ? Notez que les protéines ci-dessus sont déterminées par différentes méthodes, la première par cristallographie aux rayons X et la seconde par microscopie électronique. Je n'ai aucune connaissance technique de l'une ou l'autre méthode, donc toute contribution ou lien vers un article qui les explique réellement serait apprécié.

Merci


Le récepteur de l'insuline est une glycoprotéine. Ceci est discuté, quoique brièvement, dans les deux articles pour les structures que vous avez mentionnées et la glycosylation est visible dans les structures elles-mêmes. Vous pouvez obtenir plus d'informations dans le document suivant, entre autres :

Sparrow LG, Lawrence MC, Gorman JJ, Strike PM, Robinson CP, McKern NM, Ward CW. 2008. Glycanes liés à l'azote du récepteur de l'insuline humaine et leur distribution sur la structure cristalline. Protéines 71(1):426-439.


Apologie

Cela aborde le cas général, plutôt que le cas particulier du récepteur de l'insuline, auquel répond @canadiener.

Le problème général des ligands inattendus dans les structures PDB

En préparant une base de données de relations d'environ 400 structures protéiques, j'ai rencontré le problème de distinguer les ligands qui étaient des substrats ou des cofacteurs de l'enzyme de ceux qui ne l'étaient pas. Et, croyez-moi, ces derniers étaient répandus (et une vraie douleur). Dans certains cas, il était évident que le « ligand » était le tampon (souvent du MES) dans lequel la protéine était dissoute ou des ions tels que le sulfate. Dans le cas des sucres, j'ai supposé que ces derniers étaient présents pour favoriser la cristallisation. Ce point de vue semble être étayé - dans certains cas au moins - par un examen de McPherson et Gavira. Dans une liste de huit catégories d'additifs utilisés dans la cristallisation des protéines, ils comprennent :

(v) Les osmolytes, les co-solvants et les cosmotropes sont des composés qui exercent leurs effets à des concentrations relativement élevées, 1 M ou plus, et comprennent une large gamme de molécules telles que le saccharose, le tréhalose et d'autres sucres, la proline, le TMAO, la glycine, la bétaïne, taurine, sarcosine et bien d'autres. Leur inclusion dans la liqueur mère a pour effet de stabiliser (ou déstabiliser) la conformation native de la protéine en altérant l'interaction de la surface de la protéine avec l'eau, ou en altérant la couche d'hydratation et éventuellement les eaux structurées.

Exemple

A titre d'exemple, je cite les sept molécules de glycérol dans 1B6G (illustré ci-dessous), une haloalcane déshalogénase de la bactérie, Xanthobacter autotrophicus. Bien que certaines bactéries, généralement pathogènes, aient des voies de glycosylation, rien n'indique que ce soit le cas ici, comme l'indiquent la nature du triose et le fait que la cristallisation a été réalisée dans une solution de glycérol :

Par la suite, le cristal a été équilibré pendant 0,5 h dans une solution contenant 70 % de sulfate d'ammonium et 100 mM de tampon MES pH 5,0 puis a été trempé pendant 3 h à température ambiante dans 10 mM de 1-chloropentane, 70 % de sulfate d'ammonium et 100 mM. tampon citrate pH 5,0. Une solution de 30%(w/v) PEG 6000, 20%(v/v) glycérol et 100 mM de citrate pH 5,0 ont été appliqués comme cryoprotecteur pendant la collecte des données.

Haloalcane déshalogénase, 1B6G. Les molécules de glycérol (gris et rouge) sont affichées en mode de remplissage d'espace. (La molécule jaune et rouge est un sulfate, la verte un ion chlorure.)


Section hétérogène (mise à jour)

La section hétérogène d'un fichier au format PDB contient la description complète des résidus non standard dans l'entrée. Les définitions chimiques détaillées des composants chimiques non polymères sont décrites dans le Dictionnaire des composants chimiques (https://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/data/monomers)

Les enregistrements HET sont utilisés pour décrire des résidus non standard, tels que des groupes prothétiques, des inhibiteurs, des molécules de solvant et des ions pour lesquels les coordonnées sont fournies. Les groupes sont considérés comme HET s'ils ne font pas partie d'un polymère biologique décrit dans le SEQRES et considérés comme une molécule liée au polymère, ou s'il s'agit d'une espèce chimique faisant partie d'un polymère biologique et ne faisant pas partie des suivantes :

  • acides aminés standards, ou
  • acides nucléiques standards (C, G, A, U, I, DC, DG, DA, DU, DT et DI), ou
  • acide aminé inconnu (UNK) ou acide nucléique (N) où UNK et N sont utilisés pour indiquer le nom de résidu inconnu.

Les enregistrements HET décrivent également des composants chimiques dont l'identité chimique est inconnue, auquel cas le groupe reçoit l'hetID UNL (Unknown Ligand).

La section hétérogène d'un fichier au format PDB contient la description complète des résidus non standard dans l'entrée.

Format d'enregistrement

  • Chaque groupe HET se voit attribuer un hetID ne dépassant pas trois (3) caractères alphanumériques. Le numéro de séquence, l'identifiant de chaîne, le code d'insertion et le nombre d'enregistrements de coordonnées sont donnés pour chaque occurrence du groupe HET dans l'entrée. Le nom chimique du groupe HET est donné dans la fiche HETNAM et les synonymes du nom chimique sont donnés dans les fiches HETSYN, voir https://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/data/monomers .
  • Il existe un enregistrement HET distinct pour chaque occurrence du groupe HET dans une entrée.
  • Un groupe HET particulier est représenté dans l'archive PDB avec un hetID unique.
  • Les entrées PDB n'ont pas d'enregistrements HET pour les molécules d'eau, l'eau deutérée ou le méthanol (lorsqu'il est utilisé comme solvant).
  • Les atomes ou ions inconnus seront représentés par UNX avec la formule chimique X1. Les ligands inconnus sont UNL Les acides aminés inconnus sont UNK.

Vérification/Validation/Valeur Autorité Contrôle

Pour chaque groupe het qui apparaît dans l'entrée, le wwPDB vérifie que les enregistrements HET, HETNAM, HETSYN, FORMUL, HETATM et CONECT correspondants apparaissent, le cas échéant. L'enregistrement HET est généré automatiquement à l'aide du dictionnaire des composants chimiques et des informations des enregistrements HETATM.

Chaque hetID unique représente une molécule unique.

Relations avec d'autres types d'enregistrement

Pour chaque groupe het qui apparaît dans l'entrée, il doit y avoir des enregistrements HET, HETNAM, HETSYN, FORMUL, HETATM et CONECT correspondants. Des enregistrements LINK peuvent également être créés.


Molécules NAG, FUC dans les fichiers PDB - Biologie

Instantané de données expérimentales

  • Méthode : DIFFRACTION DES RAYONS X
  • Résolution : 2,26
  • Valeur R gratuite : 0.237 
  • Travail de valeur R : 0,192 
  • Valeur R observée : 0,194 

Validation wwPDB   Rapport 3D Rapport complet

La fucosylation des anticorps abaisse l'affinité Fc gamma RIIIa/CD16a en limitant les conformations échantillonnées par le N162-Glycan.

(2018) ACS Chem Biol 13: 2179-2189

  • PubMed: 30016589  Recherche sur PubMedRecherche sur PubMed Central
  • DOI : 10.1021/acschembio.8b00342
  • Citation principale des structures connexes :  
    5VU0
  • Résumé PubMed : 

Les anticorps monoclonaux thérapeutiques (mAb) sont largement basés sur l'échafaudage des immunoglobulines G1 (IgG1), et beaucoup provoquent une réponse cytotoxique à médiation cellulaire en se liant aux récepteurs Fc . La fucosylation du noyau, une modification répandue du glucide lié à l'asparagine (N) sur le fragment cristallisable d'IgG1 (Fc), diminue l'affinité de liaison du récepteur Fc γ IIIa (CD16a) et l'efficacité du mAb.

Les anticorps monoclonaux thérapeutiques (mAb) sont largement basés sur l'échafaudage des immunoglobulines G1 (IgG1), et beaucoup provoquent une réponse cytotoxique à médiation cellulaire en se liant aux récepteurs Fc γ. La fucosylation du noyau, une modification répandue de l'hydrate de carbone lié à l'asparagine (N) sur le fragment cristallisable d'IgG1 (Fc), diminue l'affinité de liaison du récepteur Fc γ IIIa (CD16a) et l'efficacité de l'AcM. Nous avons déterminé que la fucosylation de l'IgG1 Fc réduisait l'affinité du CD16a de 1,7 ± 0,1 kcal/mol par rapport à celle de l'IgG1 Fc afucosylée. Cependant, la troncature du CD16a N-glycane a diminué cette pénalité de 1,2 ± 0,1 kcal/mol ou 70 %. La fucosylation de Fc a restreint la variété de conformations échantillonnées en déplaçant le CD16a Asn162-glycane qui empiète sur la liaison entre les résidus α-mannose(1-6)β-mannose et a favorisé les contacts avec le résidu IgG Tyr296. La fucosylation a également eu un impact sur la structure IgG1 Fc, comme indiqué par les changements de fréquences de résonance et la relaxation du spin nucléaire observés par spectroscopie de résonance magnétique nucléaire en solution. Les effets de la fucosylation sur l'IgG1 Fc peuvent expliquer la pénalité restante de 0,5 ± 0,1 kcal/mol de l'IgG1 Fc fucosylée liant CD16a par rapport à celle de l'IgG1 Fc afucosylée. Nos résultats ont indiqué que le CD16a Asn162-glycane module l'affinité des anticorps indirectement en réduisant le volume échantillonné, par opposition à un mécanisme direct avec des contacts intermoléculaires glycane-glycane proposé précédemment pour stabiliser ce système. Ainsi, l'ingénierie des anticorps pour améliorer les contacts intermoléculaires glycane-glycane apportera probablement une amélioration limitée, et les conceptions futures devraient maximiser l'affinité en maintenant l'hétérogénéité conformationnelle CD16a Asn162-glycane.

Affiliation organisationnelle

Roy J. Carver Département de biochimie, biophysique et biologie moléculaire, Iowa State University, 2437 Pammel Drive, Molecular Biology Building, Room 4210, Ames, Iowa 50011, États-Unis.


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L'APB ne donne aucune directive pour l'utilisation des identificateurs de chaîne, à part que l'on est encouragé à utiliser certains caractères :

Cependant, quelques règles empiriques ont émergé au fil des ans :

  1. S'il s'agit d'une chaîne en biologie, elle devrait avoir un identifiant de chaîne dans le fichier PDB
  2. Les identifiants de chaîne sont de préférence donnés sous forme d'abréviations logiques (E et I pour Enzyme et Inhibiteur ou L et H pour Chaîne légère et lourde), ou par ordre alphabétique croissant (A, B, C, D, etc.).
  3. S'il n'est pas nécessaire d'utiliser des identificateurs de chaîne, il était de coutume dans le passé de n'en utiliser aucun. Dernièrement, l'identifiant de chaîne A est utilisé pour de tels cas.

Pour ce dernier c'est dommage que abc. xyz précède ABC. XYZ dans le code ASCII indiqué ci-dessus. Parce que nous commençons normalement par les majuscules et utilisons des chiffres et des caractères minuscules "en cas d'urgence" uniquement, ce qui pour les caractères minuscules enfreint la règle empirique numéro 2.

Nom de l'UE : 1K7C

Dans le fichier 1k7c.pdb, la protéine a également l'identifiant de chaîne A, l'un des sucres. La plupart des autres sucres ont un identifiant de chaîne B, mais les sulfates et les eaux n'ont aucun identifiant de chaîne.

De plus, il est quelque peu amusant de voir que les sucres sont entièrement liés par des molécules liées à la symétrie. Normalement, la présence de sucres rend la cristallisation difficile, mais dans ce cas, il semble que les sucres aient joué un rôle important dans la formation des cristaux.

La structure de 1k7c. Les lignes très fines représentent une couche de 10 Ångström de résidus (etcetera) dans des molécules liées à la symétrie. Les eaux n'ont pas été montrées pour plus de clarté.

La même situation, mais maintenant en rotation pour mieux voir les choses.

La structure encore. Le NAG rouge a un identifiant de chaîne A, tout comme la protéine à laquelle il est lié. Le NAG jaune, également lié à la protéine, a un identifiant de chaîne B.

1E4M 1MYP

En 1e4m tout (acides aminés, PO 4 , Zn, a un identifiant de chaîne M, mais les eaux ont un identifiant de chaîne X. Dans 1MYP, les sucres ont un identifiant de chaîne différent de celui des résidus auxquels ils sont liés de manière covalente.

Nom de l'UE : 1HTR

Ce dossier contient une eau très intrigante.

Dans 1htr, aucune des molécules d'eau n'a d'identifiant de chaîne, à l'exception d'une qui a l'identifiant de chaîne B. Indiqué comme une sphère jaune en pointillé rouge.

Et ici, la structure tourne. Peu importe comment je la regarde, l'eau avec l'identifiant de chaîne B reste un mystère intrigant.


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Instantané de données expérimentales

  • Méthode : DIFFRACTION DES RAYONS X
  • Résolution : 2,60
  • Valeur R gratuite : 0.252 
  • Travail de valeur R : 0,181 
  • Valeur R observée : 0,184 

Validation wwPDB   Rapport 3D Rapport complet

Base structurelle de l'immunité préexistante au virus de la grippe pandémique H1N1 2009.

(2010) Science 328: 357-360

  • PubMed: 20339031  Recherche sur PubMedRecherche sur PubMed Central
  • DOI : 10.1126/science.1186430
  • Citation principale des structures connexes :  
    3LZF, 3LZG
  • Résumé PubMed : 

La grippe porcine H1N1 de 2009 est la première pandémie de grippe depuis des décennies. La structure cristalline de l'hémagglutinine du virus A/Californie/04/2009 H1N1 montre que sa structure antigénique, notamment au sein du site antigénique Sa, est extrêmement similaire à celles des virus H1N1 humains circulant au début du 20ème siècle.

La grippe porcine H1N1 de 2009 est la première pandémie de grippe depuis des décennies. La structure cristalline de l'hémagglutinine du virus A/California/04/2009 H1N1 montre que sa structure antigénique, en particulier au sein du site antigénique Sa, est extrêmement similaire à celles des virus H1N1 humains circulant au début du 20e siècle. La structure cocristal de l'hémagglutinine de 1918 avec 2D1, un anticorps d'un survivant de la grippe espagnole de 1918 qui neutralise les virus H1N1 de 1918 et 2009, révèle un épitope qui est conservé dans les deux virus pandémiques. Ainsi, la similitude antigénique entre les virus de type 2009 et 1918 fournit une explication de l'immunité liée à l'âge à la pandémie de grippe actuelle.

Affiliation organisationnelle

Département de biologie moléculaire, Scripps Research Institute, 10550 North Torrey Pines Road, La Jolla, CA 92037, États-Unis.


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Instantané de données expérimentales

  • Méthode : DIFFRACTION DES RAYONS X
  • Résolution : 2,70
  • Valeur R gratuite : 0.283 
  • Travail de valeur R : 0.217 
  • Valeur R observée : 0.220 

Validation wwPDB   Rapport 3D Rapport complet

Les mucines intestinales formant un gel se polymérisent par dimérisation à médiation disulfure des domaines D3.

(2019) J Mol Biol 431: 3740-3752

  • PubMed: 31310764  Recherche sur PubMedRecherche sur PubMed Central
  • DOI : 10.1016/j.jmb.2019.07.018
  • Citation principale des structures connexes :  
    6RBF
  • Résumé PubMed : 

La glycoprotéine mucine 2 s'assemble en un hydrogel complexe qui protège l'épithélium intestinal et abrite le microbiome intestinal. Une étape majeure dans l'assemblage de la mucine 2 est une multimérisation supplémentaire de dimères de mucine préformés, censé produire un arrangement en nid d'abeille lors de l'expansion de l'hydrogel.

La glycoprotéine mucine 2 s'assemble en un hydrogel complexe qui protège l'épithélium intestinal et abrite le microbiome intestinal. Une étape majeure dans l'assemblage de la mucine 2 est une multimérisation supplémentaire de dimères de mucine préformés, censé produire un arrangement en nid d'abeille lors de l'expansion de l'hydrogel. Des questions ouvertes importantes sont de savoir comment plusieurs dimères de mucine 2 deviennent liés de manière covalente les uns aux autres et comment la multimérisation de mucine 2 se compare à des processus analogues dans des polymères apparentés tels que les mucines des voies respiratoires et la protéine hémostatique facteur de von Willebrand. Nous rapportons ici la structure cristalline aux rayons X du module de multimérisation de mucine 2, trouvé pour former un dimère lié par deux liaisons disulfure intersous-unités. La structure dimère remet en cause le modèle actuel d'assemblage de mucine intestinale, qui propose une trimérisation disulfure du même module. Les résidus clés faisant des interactions à travers l'interface dimère sont hautement conservés dans les orthologues de la mucine intestinale, ce qui confirme la pertinence physiologique de la structure quaternaire observée. Avec la connaissance des résidus d'interface, il peut être démontré que beaucoup de ces acides aminés sont également présents dans d'autres mucines et dans le facteur de von Willebrand, indiquant en outre que l'arrangement dimère stable rapporté ici est susceptible d'être partagé dans cette famille de protéines fonctionnellement large. La structure du module mucine 2 révèle ainsi la manière dont les mucines et le facteur de von Willebrand polymérisent, établissant des parallèles structurels profonds entre les assemblages macromoléculaires essentiels à l'épithélium muqueux et au système vasculaire.


Molécules NAG, FUC dans les fichiers PDB - Biologie

Instantané de données expérimentales

  • Méthode : DIFFRACTION DES RAYONS X
  • Résolution : 2,70
  • Valeur R gratuite : 0.287 
  • Travail de valeur R : 0,231 
  • Valeur R observée : 0,231 

Validation wwPDB   Rapport 3D Rapport complet

Découverte d'un anticorps épitope jonctionnel qui stabilise l'interaction protéine:protéine IL-6 et gp80 et module sa signalisation en aval.

(2017) Sci Rep 7: 37716-37716

  • PubMed: 28134246  Recherche sur PubMedRecherche sur PubMed Central
  • DOI : 10.1038/srep37716
  • Citation principale des structures connexes :  
    5FUC
  • Résumé PubMed : 

Les interactions protéine:protéine sont fondamentales dans l'homéostasie des organismes vivants. Nous présentons ici VHH6, un anticorps épitope jonctionnel capable de reconnaître spécifiquement un néo-épitope lorsque deux protéines interagissent, bien que transitoirement, pour former un complexe. Des techniques biophysiques orthogonales ont été utilisées pour prouver la nature "d'épitope de jonction" de VHH6, un anticorps à domaine unique de camélidé reconnaissant le complexe IL-6-gp80 mais pas les composants individuels seuls.

Les interactions protéine:protéine sont fondamentales dans l'homéostasie des organismes vivants. Nous présentons ici VHH6, un anticorps épitope jonctionnel capable de reconnaître spécifiquement un néo-épitope lorsque deux protéines interagissent, bien que transitoirement, pour former un complexe. Des techniques biophysiques orthogonales ont été utilisées pour prouver la nature "d'épitope de jonction" de VHH6, un anticorps à domaine unique de camélidé reconnaissant le complexe IL-6-gp80 mais pas les composants individuels seuls. La cristallographie aux rayons X, l'analyse HDX-MS et SPR ont confirmé que les régions CDR de VHH6 interagissent simultanément avec IL-6 et gp80, verrouillant les deux protéines ensemble. Au niveau cellulaire, VHH6 a été capable de modifier la réponse des cellules endothéliales à l'IL-6 exogène, favorisant un signal de phosphorylation STAT3 soutenu, une accumulation d'IL-6 dans les vésicules et un phénotype pro-inflammatoire global soutenu par l'analyse transcriptomique. Les anticorps épitopes jonctionnels, comme le VHH6, offrent non seulement de nouvelles opportunités dans le criblage et la découverte de médicaments assistés par la structure, mais pourraient également être exploités en tant que thérapeutiques pour moduler les interactions complexes protéine:protéine.


Molécules NAG, FUC dans les fichiers PDB - Biologie

Instantané de données expérimentales

  • Méthode : DIFFRACTION DES RAYONS X
  • Résolution : 2.66
  • Valeur R gratuite : 0.272 
  • Travail de valeur R : 0.244 
  • Valeur R observée : 0,245 

Validation wwPDB   Rapport 3D Rapport complet

Base structurelle de la signalisation du récepteur 3 de type péage avec un ARN double brin.

(2008) Science 320: 379-381

  • PubMed: 18420935  Recherche sur PubMedRecherche sur PubMed Central
  • DOI : 10.1126/science.1155406
  • Citation principale des structures connexes :  
    3CIG, 3CIY
  • Résumé PubMed : 

Le récepteur Toll-like 3 (TLR3) reconnaît l'ARN double brin (ARNdb), une signature moléculaire de la plupart des virus, et déclenche des réponses inflammatoires qui empêchent la propagation virale. Les ectodomaines TLR3 (ECD) se dimérisent sur des oligonucléotides d'au moins 40 à 50 paires de bases de long, la longueur minimale requise pour la transduction du signal.

Le récepteur Toll-like 3 (TLR3) reconnaît l'ARN double brin (ARNdb), une signature moléculaire de la plupart des virus, et déclenche des réponses inflammatoires qui empêchent la propagation virale. Les ectodomaines TLR3 (ECD) se dimérisent sur des oligonucléotides d'au moins 40 à 50 paires de bases de long, la longueur minimale requise pour la transduction du signal. Pour établir la base moléculaire de la liaison et de la signalisation des ligands, nous avons déterminé la structure cristalline d'un complexe entre deux souris TLR3-ECD et l'ARNdb à une résolution de 3,4 angströms. Chaque TLR3-ECD se lie à l'ARNdb sur deux sites situés aux extrémités opposées du fer à cheval TLR3, et un contact intermoléculaire entre les deux domaines C-terminaux de TLR3-ECD coordonne et stabilise le dimère. Cette juxtaposition pourrait médier la signalisation en aval en dimérisant les domaines du récepteur cytoplasmique de l'interleukine-1 (TIR) ​​Toll. La forme globale du TLR3-ECD ne change pas lors de la liaison à l'ARNdb.

Affiliation organisationnelle

Laboratoire de biologie moléculaire, Institut national du diabète et des maladies digestives et rénales, Instituts nationaux de la santé, Bethesda, MD 20892, États-Unis.


Liés aux assemblages biologiques

Problème : struct_asym_id dans l'assembly/in_chains génère un nouveau struct_asym_id

La colonne in_chains contient une nouvelle version de struct_asym_id pour cet assemblage et cette entité particuliers. La règle semble être la suivante : dans un assemblage spécifié, pour ces chaînes d'origine, conservez leur struct_asym_id d'origine pour ces chaînes répliquées, générez un nouveau struct_asym_id qui continue le struct_asym_id de la chaîne d'origine sans entrer en collision avec le struct_asym_id existant dans cet assemblage (c'est-à-dire les <entity3 de l'assembly3 PB PC><entity5's PA>, assembly2's PA<entity3's PA PC><entity5's PB>).

Et j'ai trouvé que l'ID de chaîne fourni par l'API PDBe PISA (c'est-à-dire https://www.ebi.ac.uk/pdbe/api/pisa/interfacelist/2o2q/3) correspond à l'ID ci-dessus (au moins dans mon cas d'utilisation) :

Étant donné que je peux obtenir tous les struct_asym_id dans l'unité asymétrique et que leur réplication résulte de _pdbx_struct_assembly_gen et _pdbx_struct_oper_list de mmCIF et je peux en déduire leur model_id et leur classement :

Je voudrais appliquer la règle automatique pour générer le nouveau struct_asym_id correspondant pour un assemblage spécifié et les mapper avec la liste d'interface fournie par l'API PISA.

Le problème est, quelle est la règle automatique?

Problèmes liés

    : Meilleure prise en charge de la symétrie dans le modèle Structure : Expansion de l'assemblage biologique : les identifiants de chaîne doivent contenir les deux identifiants d'opérateur dans le cas de l'expression binaire
      : ID de chaîne d'assemblage pour les cas avec des opérateurs composés dans l'expansion d'assemblage

    Validation de la structure 3D des glucides

    Les problèmes typiques des fractions glucidiques dans les entrées wwPDB sont illustrés.

    Des outils de validation permettant d'identifier ces problèmes sont décrits.

    Des recommandations sur la manière de réduire le nombre de nouveaux problèmes sont données.

    Des approches pour rectifier des structures 3D de glycane incorrectes sont présentées.

    Les glycoprotéines et les complexes protéines-hydrates de carbone de la banque mondiale de données sur les protéines (wwPDB) peuvent être une excellente source d'informations pour les glycoscientifiques. Malheureusement, un nombre assez important d'erreurs et d'incohérences est trouvé dans les fragments glycanes de ces structures 3D. Cette revue illustre les problèmes fréquents des fractions glucidiques dans les entrées wwPDB, tels que les problèmes de nomenclature, les structures de noyau N-glycane incorrectes, les liaisons manquantes ou erronées ou la mauvaise géométrie des glycanes, et décrit les outils de validation spécifiques aux glucides qui sont conçus pour identifier de tels problèmes. Des recommandations sur la façon d'éviter ces problèmes ou de rectifier les structures incorrectes sont également données.


    Voir la vidéo: Separar moléculas de un solo archivo.sdf con una base de datos de moléculas. (Janvier 2022).