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4.5 : Flexibilité enzymatique - Biologie


Comme mentionné précédemment, une différence entre une enzyme et un catalyseur chimique est qu'une enzyme est flexible. Ses légers changements de forme (souvent dus à la liaison du substrat lui-même) aident à positionner les substrats pour la réaction après leur liaison. Ces changements de forme sont expliqués, en partie, par le modèle d'ajustement induit de Koshland, qui illustre que non seulement les enzymes modifient les substrats, mais que les substrats modifient également les enzymes de manière transitoire. A la fin de la catalyse, l'enzyme est ramenée à son état d'origine. La flexibilité de l'enzyme est également importante pour le contrôle de l'activité enzymatique. Deux structures distinctes sont généralement décrites : l'état T (serré), qui est un état d'activité plus faible et l'état R (relâché), qui a une activité plus importante.